Alpha-Amylase: normal, im Blut, Urin, erhöht, verringert

Die Studie von Alpha-Amylase-Ärzten verschreibt hauptsächlich die Diagnose einer Pankreatitis. Diese Analyse kann jedoch auch bei anderen Krankheiten wertvolle Informationen liefern. Was bedeutet ein Anstieg der α-Amylase in Blut oder Urin? Muss ich mir Sorgen machen, wenn dieser Indikator außerhalb des normalen Bereichs liegt und keine Symptome vorliegen??

Was ist α-Amylase?

Es ist ein Enzym, das abgebaut wird und hilft, komplexe Kohlenhydrate - Glykogen und Stärke ("Amylon" auf Griechisch - Stärke) - zu verdauen. Es wird hauptsächlich von exokrinen Drüsen produziert - Speichel und Bauchspeicheldrüse, eine kleine Menge wird von den Drüsen der Eierstöcke, Eileiter und Lungen produziert. Der größte Teil dieses Enzyms befindet sich genau in den Verdauungssäften: in Speichel- und Pankreassekreten. Eine geringe Konzentration ist aber auch im Blutserum vorhanden, da die Zellen aller Organe und Gewebe ständig erneuert werden.

Das Blut enthält zwei Fraktionen α-Amylase:

Pankreas (P-Fraktion) - 40% der gesamten Amylase;
Speichel (S-Typ) - 60%.

Die Untersuchung einzelner Amylase-Fraktionen wird jedoch nur für spezielle Indikationen selten durchgeführt. Meistens reicht es aus, die Gesamtamylase zu bestimmen. In Kombination mit klinischen Symptomen bestätigt sein Anstieg die Diagnose einer akuten Pankreatitis..

Dies ist die häufigste Indikation für diesen Test. Amylase wird in diesem Fall genau aufgrund der Pankreasfraktion erhöht. Sein Molekül ist klein und gut durch die Nierentubuli gefiltert, daher wird es mit zunehmendem Blutgehalt auch im Urin erhöht (Alpha-Amylase im Urin wird üblicherweise als Diastase bezeichnet)..

Amylasegehalt

Enzyme sind Proteine, die den Abbau komplexer Substanzen katalysieren. Ihre Aktivität wird normalerweise in IE (internationale Einheiten) gemessen. Für 1 IE Enzymaktivität wird eine solche Menge genommen, die die Spaltung von 1 & mgr; mol einer Substanz in 1 Minute unter Standardbedingungen katalysiert.

In der Vergangenheit wurde Stärke als abbaubares Substrat zur Bestimmung der Amylaseaktivität verwendet, und Jod wurde als Indikator verwendet (der bekanntlich Stärkeblau färbt). Je weniger intensiv die Farbe des Substrats nach seiner Wechselwirkung mit dem Testserum ist, desto größer ist die Amylaseaktivität darin..

Moderne spektrophotometrische Methoden werden heute verwendet.

Die normalen Werte der Alpha-Amylase bei erwachsenen Frauen und Männern unterscheiden sich nicht und liegen im Durchschnitt bei 20-100 IE / l im Urin - 10-124 IE / l. Die Standards können jedoch von Labor zu Labor unterschiedlich sein..

Bei Kindern ist die Produktion dieses Enzyms viel geringer. Alpha-Amylase bei Neugeborenen wird in unbedeutenden Mengen produziert; wenn das Verdauungssystem wächst und sich entwickelt, nimmt seine Synthese zu.

Alpha-Amylase, Norm Blutspiegel nach Alter

Alter	Gesamt-Alpha-Amylase	Pankreas-Amylase
Neugeborenes	Bis zu 8 U / l	1-3 U / l
Kinder unter 1 Jahr	5-65 U / l	1-23 U / l
1 Jahr - 70 Jahre	25-125 U / l	8-51 U / l
Über 70 Jahre alt	20-160 U / l	8-65 U / l

Wenn eine Analyse auf α-Amylase vorgeschrieben ist

Bei unklaren Bauchschmerzen wird dieser Test vor allem zur Diagnose einer akuten Pankreatitis verschrieben (in 75% der Fälle dieser Krankheit wird ein mehrfach erhöhter Enzymspiegel sowohl im Blut als auch im Urin gefunden)..
Für die Diagnose einer chronischen Pankreatitis ist die Untersuchung dieses Enzyms von geringerer Bedeutung: In diesem Fall ist die Alpha-Amylase viel seltener erhöht. Bei mehr als der Hälfte der Patienten bleibt sein Spiegel normal, aber wenn die Fraktionen untersucht werden, ist der Überschuss der Amylaseaktivität vom P-Typ gegenüber dem S-Typ für die Diagnose einer chronischen Pankreatitis von großem Nutzen.
Zur Klärung der Diagnose von Mumps - Entzündung der Speicheldrüsen. In diesem Fall wird die S-Fraktion des Enzyms im Blut erhöht..
Überwachung der Behandlung von Bauchspeicheldrüsenkrebs.
Nach Operationen in der Pankreatoduodenalzone.

Ursachen für erhöhte Alpha-Amylase in Blut und Urin

Wenn die Zellen der Bauchspeicheldrüse oder der Speicheldrüse beschädigt sind, wird ihr Inhalt in großen Mengen in den Blutkreislauf aufgenommen und auch im Urin ausgeschieden. Ein Teil davon wird in der Leber verwendet. Bei Erkrankungen der Ausscheidungsorgane (Leber, Nieren) steigt auch deren Spiegel an.

Die Hauptursachen für Hyperamilasämie

Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse

Akute Pankreatitis. Eine erhöhte Alpha-Amylase wird zu Beginn des Angriffs festgestellt, erreicht nach 4-6 Stunden ein Maximum und nimmt nach 3-4 Tagen allmählich ab. In diesem Fall kann der Pegel die Norm um das 8-10-fache überschreiten.
Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis. In diesem Fall steigt die Aktivität der Alpha-Amylase um das 2-3-fache. (siehe Arzneimittel gegen chronische Pankreatitis).
Tumoren, Steine, Pseudozysten in der Bauchspeicheldrüse.

Assoziiert mit Erkrankungen benachbarter Organe

Abdominaltrauma.
Zustand nach Operationen an den Organen der Bauchhöhle und des retroperitonealen Raumes.
Hepatischer Kolikanfall. Wenn der Stein den gemeinsamen Gallengang passiert, steigt der Enzymspiegel 3-4 Mal an und normalisiert sich nach 48-72 Stunden wieder.

Krankheiten, die mit einer Schädigung der Speicheldrüsen einhergehen

Mumps (Mumps).
Bakterienmumps.
Stomatitis.
Neuralgie des Gesichtsnervs.
Verengung des Speichelgangs nach Strahlentherapie im Kopf- und Halsbereich.

Bedingungen, unter denen die Amylaseverwertung abnimmt

Nierenversagen - Die Ausscheidung von Amylase durch die Nieren ist beeinträchtigt, wodurch sie sich im Blut ansammelt.
Fibrose oder Leberzirrhose mit eingeschränkter Funktion, da Leberzellen am Stoffwechsel dieses Enzyms beteiligt sind.
Darmerkrankungen: Entzündung, Darmverschluss, Bauchfellentzündung. Infolge dieser Bedingungen wird das Enzym intensiv vom Blut absorbiert..

Andere Bedingungen

Eileiterschwangerschaft.
Brustkrebs.
Lungenentzündung.
Tuberkulose.
Lungenkrebs
Eierstockkrebs.
Phäochromozytom.
Blutkrankheiten (Multiples Myelom).
Ketoazidose bei Diabetes.
Makroamylasämie - eine seltene angeborene Erkrankung, bei der Amylase Verbindungen mit großen Proteinen bildet und daher nicht von den Nieren gefiltert werden kann.
Alkoholvergiftung.
Einnahme bestimmter Medikamente - Glukokortikoide, Opiate, Tetracyclin, Furosemid.

Verminderte Alpha-Amylase-Spiegel

Der Nachweis einer Abnahme dieses Enzyms im Blut hat einen niedrigeren diagnostischen Wert als eine Zunahme. Normalerweise deutet diese Situation auf eine massive Nekrose der sekretierenden Zellen der Bauchspeicheldrüse bei akuter Entzündung oder auf eine Abnahme ihrer Anzahl bei einem chronischen Prozess hin..

Eine verminderte Alpha-Amylase im Serum kann ein zusätzliches diagnostisches Kriterium für solche Zustände sein:

Pankreasnekrose.
Chronische Pankreatitis mit schwerer enzymatischer Insuffizienz (bei Patienten mit Langzeiterkrankungen).
Schwere Hepatitis.
Thyreotoxikose.
Mukoviszidose ist eine systemische Erkrankung mit Schädigung der Drüsen der äußeren Sekretion.

Eine Abnahme der Amylase wird bei massiven Verbrennungen, Toxikose schwangerer Frauen und Diabetes mellitus beobachtet. Erhöhte Cholesterin- und Triglyceridspiegel können auch die Amylase-Spiegel senken.

Bluttest - Amylase: Enzymrate und Ursachen für Abweichungen

Um die verschiedenen pathologischen Prozesse im menschlichen Körper zu bestimmen, die mit Stoffwechselstörungen verbunden sind, wird häufig eine Blutuntersuchung auf Amylase verschrieben. Diese Substanz ist ein spezielles Enzym und ihre Abnahme oder Zunahme im Blut sollte auf Veränderungen in den Organsystemen hinweisen.

Amylase im Blut - Beschreibung und Funktion

Amylase ist ein Verdauungsenzym, das sehr wichtige Funktionen hat

Amylase ist eine biologisch aktive Komponente im Blut, die am Stoffwechsel von Kohlenhydraten im Körper beteiligt ist. Es gibt andere medizinische Begriffe für diese Substanz: Diastase, Alpha-Amylase und Pankreas-Amylase.

Amylase wird hauptsächlich in der Bauchspeicheldrüse, teilweise in den Speicheldrüsen produziert. Im menschlichen Körper wird nur Alpha-Amylase synthetisiert, ein Verdauungsenzym.

Die Hauptfunktionen der Amylase sind:

Zersetzt Stärke in Polysaccharide.
Fördert die Aufnahme von Kohlenhydraten.

Wenn der Amylaseindex normal ist, erfolgt der Metabolismus von Kohlenhydraten daher ohne Störungen. Eine Abweichung zur unteren oder oberen Seite des Verdauungsenzyms kann jedoch auf eine Reihe schwerwiegender und sogar gefährlicher Krankheiten hinweisen..

Aufgabe zur Analyse und Diagnose

Biochemischer Bluttest - effektive Diagnose von Amylase im Blut

Normalerweise wird ein Amylasetest von einem Spezialisten verschrieben, um eine chronische oder akute Pankreatitis zu diagnostizieren.

Die Studie muss durchgeführt werden, wenn der Patient folgende Beschwerden hat:

Verdauungsstörungen (Übelkeit, Durchfall, Erbrechen).
Allgemeine Müdigkeit.
Schmerzen auf der rechten Seite des Bauches.

Es muss auch gesagt werden, dass der Indikator für Amylase im Blut verschiedene Stoffwechselstörungen und Entzündungsprozesse im Körper anzeigen kann. Solche Krankheiten umfassen beispielsweise Hepatitis, Diabetes mellitus, Mumps.

Eine Analyse wird auch verschrieben, wenn ein Spezialist den Verdacht hat, dass ein Patient Tumorprozesse im Pankreasbereich hat, bei denen eine Zyste vorliegt.

Es ist wichtig zu bedenken, dass die rechtzeitige Diagnose der Krankheit in häufigen Fällen der Schlüssel zu ihrer erfolgreichen Behandlung ist..

Wenn der Arzt eine Analyse auf Amylase bestellt hat, sollten Sie den Laborbesuch daher nicht um eine weitere Zeit verschieben. Es ist jedoch ratsam, sofort Blut zu spenden.

Eine Blutuntersuchung auf Amylase weist einige Nuancen für die Vorbereitung auf. Die wichtigsten Empfehlungen von Ärzten zur Vorbereitung auf die Studie sind:

Vor der Blutspende ist kein Essen erlaubt, daher wird Blut normalerweise am frühen Morgen auf leeren Magen entnommen.
Einige Tage vor der Analyse wird nicht empfohlen, fetthaltige und würzige Lebensmittel zu essen.
Der Patient muss den Spezialisten informieren, wenn er am Tag vor der Einnahme von Medikamenten.
Beseitigen Sie vor der Diagnose einige Stunden lang psychoemotionale und physische Überlastung.
Rauchen Sie nicht, bevor Sie eine Stunde lang Blut gespendet haben.
Vermeiden Sie alkoholische Getränke am Tag vor der Studie.

Um den Amylasespiegel zu bestimmen, müssen Sie venöses Blut spenden. Dem biologischen Material werden Kohlenhydrate zugesetzt und abhängig von der Geschwindigkeit ihrer Spaltung wird der Wert der Amylase im Blut dekodiert. Zusätzlich zu einer Blutuntersuchung kann der Amylaseindex mit einem Urintest ermittelt werden..

Enzymrate

Normale Blutamylasespiegel variieren je nach Alter der Person

In den Analyseergebnissen werden zwei Amylase-Spiegel unterschieden: Pankreas- und Alpha-Amylase. Dementsprechend gibt es Normen für diese Indikatoren..

Der normale Alpha-Amylase-Index hängt hauptsächlich vom Alterskriterium ab:

Bis zum Alter von zwei Jahren liegt die Norm zwischen fünf und fünfundsechzig Einheiten pro Liter..
Zwischen zwei und siebzig Jahren sollte die Alpha-Amylase zwischen fünfundzwanzig und einhundertfünfundzwanzig Einheiten liegen.
Über siebzig Jahre beträgt die normale Rate bis zu einhundertsechzig.

Die Menge an Pankreas-Amylase im Blut sollte wie folgt sein:

Mindestens acht Einheiten pro Milliliter bei Kindern unter sechs Monaten.
Mehr als dreiundzwanzig Einheiten bei Kindern unter einem Jahr.
Weniger als vierzig Einheiten - unter 18 Jahren.
Mehr als fünfzig - nach einem Jahr.

Im Urin liegt der normale Pankreas-Amylase-Spiegel zwischen zwanzig und einhundert Einheiten. Während der Schwangerschaft sind die normalen Amylase-Spiegel dieselben wie bei gesunden Menschen. Abweichungen können daher auf mögliche gesundheitliche Probleme hinweisen..

Gründe für die Abweichung des Indikators

Eine Abweichung von der Amylase-Norm ist ein alarmierendes Zeichen. Sie müssen sich zusätzlichen Untersuchungen unterziehen, um die Ursache zu ermitteln

Amylase im Blut kann infolge folgender Krankheiten ansteigen:

chronische und akute Form der Pankreatitis
Tumorprozesse in der Bauchspeicheldrüse
Bauchfellentzündung
Nierenpathologie
Mumps
Diabetes mellitus
Appendizitis
Zytomegalie
Cholezystitis
entzündliche Lebererkrankung
Steine in der Bauchspeicheldrüse und in den Gallenwegen
Gallenwegserkrankung
Ketoazidose
stenosierende Papillitis

Hohe Amylasespiegel können auf ungesunde Ernährung und häufigen Konsum alkoholischer Getränke zurückzuführen sein. Darüber hinaus kann bei einigen Menschen eine übermäßige Produktion von Pankreassekret beobachtet werden, die auch einen Wert über dem Normalwert zeigt, wenn die Analyse entschlüsselt wird..

Weitere Informationen zur Bauchspeicheldrüse finden Sie im Video:

Die Hauptgründe für niedrige Amylase-Spiegel sind:

Bauchspeicheldrüsenkrebs
akute und chronische Hepatitis
Pankreasnekrose
Mukoviszidose
Cholezystitis
Herzinfarkt
Leberzirrhose
Thyreotoxikose

Unter den Faktoren, die die Entwicklung von Amylase-Anomalien aus der Norm beeinflussen, sollte Folgendes hervorgehoben werden:

Darmverschluss
Eileiterschwangerschaft
Trauma des Bauches
Infektionskrankheiten der viralen Ätiologie
Vergiftung des Körpers
Herpesvirus Typ 4
Makroamylasämie
Schockzustände
Entfernung der Bauchspeicheldrüse
genetische Fehlfunktion
beeinträchtigte Arbeit der Speicheldrüsen
Komplikationen nach einer Bauchoperation

Eine Zunahme oder Abnahme der Amylase wird auch von einigen Medikamenten beeinflusst..

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Alpha-Amylase

Alpha-Amylase ist eine spezielle Art von Enzym, das im menschlichen Verdauungstrakt produziert wird und für den Abbau komplexer Kohlenhydrate in einzelne Komponenten verantwortlich ist.

Amylase im Blut tritt nach der Synthese dieses Proteins in den Speicheldrüsen und in der Bauchspeicheldrüse auf. Dieses Enzym wird über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden. Überschüssige Amylase im Blut ist am häufigsten mit akuten oder chronischen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse, der Gallenblase und ihrer Kanäle verbunden.

Indikationen für einen biochemischen Bluttest auf Amylase

Wenn die Alpha-Amylase-Werte im Blut erhöht sind, kann dies ein Zeichen sein für:

Verschlimmerung der Gallensteinkrankheit;
Pankreatitis;
fokale Pankreasnekrose;
Migration von Steinen in der Gallenblase und ihren Kanälen;
Mukoviszidose;
Erkrankungen der Speicheldrüsen.

Sie können die Alpha-Amylase-Blutspiegel von unseren Mitarbeitern herausfinden. Sie können Blut aus einer Vene für Biochemie und allgemeine Alpha-Amylase mit Dekodierung zu einem günstigen Preis in unserem Zentrum spenden, nachdem Sie zuvor einen Termin unter der auf der Website angegebenen Telefonnummer vereinbart haben.

ALLGEMEINE REGELN FÜR DIE VORBEREITUNG VON BLUTPRÜFUNGEN

Für die meisten Studien wird empfohlen, morgens Blut auf leeren Magen zu spenden. Dies ist besonders wichtig, wenn eine dynamische Überwachung eines bestimmten Indikators durchgeführt wird. Die Nahrungsaufnahme kann sowohl die Konzentration der untersuchten Parameter als auch die physikalischen Eigenschaften der Probe direkt beeinflussen (erhöhte Trübung - Lipämie - nach dem Verzehr einer fetthaltigen Mahlzeit). Bei Bedarf können Sie tagsüber nach 2-4 Stunden Fasten Blut spenden. Es wird empfohlen, kurz vor der Blutentnahme 1-2 Gläser stilles Wasser zu trinken. Dies hilft, das für die Studie erforderliche Blutvolumen zu sammeln, die Viskosität des Blutes zu verringern und die Wahrscheinlichkeit von Gerinnseln im Reagenzglas zu verringern. Es ist notwendig, körperlichen und emotionalen Stress auszuschließen und 30 Minuten vor der Studie zu rauchen. Blut für die Forschung wird aus einer Vene entnommen.

Blutamylase-Assay

Überblick

Amylase ist ein Enzym, das von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert wird. Die Bauchspeicheldrüse ist ein Organ, das verschiedene Enzyme produziert, die dem Darm helfen, Nahrung zu verdauen.

Die Hauptfunktion der Amylase besteht darin, dem Körper zu helfen, Kohlenhydrate aus der Nahrung aufzunehmen. Darüber hinaus muss der Arzt manchmal den Amylase-Spiegel kennen, um bestimmte Krankheiten oder Störungen zu erkennen. Bei Erkrankungen oder Entzündungen der Bauchspeicheldrüse wird Amylase ins Blut freigesetzt.

Verwenden von

Im menschlichen Körper ist immer eine bestimmte Menge Amylase vorhanden. Sein Spiegel kann in einer Blutprobe gemessen werden. Eine zu hohe oder zu niedrige Amylase im Blut kann auf eine Vielzahl von Problemen hinweisen, insbesondere mit der Bauchspeicheldrüse.

Amylase-Spiegel können auch im Urin gemessen werden.

Verfahren

Das Verfahren beinhaltet die Entnahme von Blutproben aus einer Vene, normalerweise am Arm.

Eine Krankenschwester oder ein Labortechniker verwendet ein Antiseptikum, um ein Antiseptikum auf den Bereich auf der Haut aufzutragen, in dem die Punktion durchgeführt wird. Der Arm über dem Ellbogen wird mit einem Gummiband gezogen, um den erforderlichen Druck zu erzeugen, und die Venen werden mit Blut gefüllt.

Dann durchbohrt die Krankenschwester die Vene mit einer Nadel. Nachdem die Nadel in die Vene eingedrungen ist, füllt Blut den an der Nadel befestigten Schlauch. Nachdem eine ausreichende Menge Blut entnommen wurde, entfernt die Krankenschwester die Nadel, drückt auf die Einstichstelle und versiegelt sie mit Klebeband.

Ausbildung

Alkoholkonsum sollte vor der Analyse ausgeschlossen werden.

Sie sollten Ihren Arzt bezüglich der Einnahme von Medikamenten konsultieren. Einige Arzneimittel können den Amylase-Spiegel im Blut beeinflussen. Vor dem Testen auf Amylase kann Ihr Arzt Ihnen vorschlagen, die Einnahme bestimmter Medikamente vorübergehend abzubrechen oder die Dosierung zu ändern.

Hier ist eine Liste einiger Medikamente, die den Amylase-Spiegel im Blut erhöhen können:

Asparaginase;
Aspirin;
Antibabypillen;
cholinerge Medikamente;
Ethacrylsäure;
Methyldopa;
Opiate (Codein, Meperidin, Morphin);
Thiaziddiuretika (Chlorthiazid, Hydrochlorothiazid, Indapamid, Metolazon).

Ergebnisse

Verschiedene Labors können unterschiedliche Kriterien für die Amylase-Rate im Blut haben. In einigen Labors liegt die Norm zwischen 23 und 85 Einheiten pro Liter, in anderen zwischen 40 und 140.

Besprechen Sie die Testergebnisse mit Ihrem Arzt, um sie besser zu verstehen..

Die Gründe für die pathologischen Ergebnisse können unterschiedlich sein und davon abhängen, ob der Enzymspiegel verringert oder erhöht wird. Zum Beispiel könnte ein hoher oder niedriger Wert ein Zeichen für Bauchspeicheldrüsenkrebs sein. Hohe Werte können auch ein Warnsignal für Lungen- oder Eierstockkrebs sein..

Andere Ursachen für hohe Blutamylase:

Akute oder chronische Pankreatitis: Eine Funktionsstörung von Enzymen, die beim Abbau von Nahrungsmitteln im Darm helfen und das Gewebe der Bauchspeicheldrüse zerstören. Akute Pankreatitis tritt plötzlich auf, kann aber nicht lange anhalten, und chronische Pankreatitis heilt nicht vollständig aus und verschlechtert sich mit der Zeit.
Cholezystitis: Entzündung der Gallenblase Cholezystitis wird durch Gallensteine verursacht. Sie sind Ablagerungen von gehärtetem Cholesterin und anderen Substanzen, die sich in der Gallenblase bilden und die Gallenwege blockieren können. Dieser Zustand kann auch durch einen Tumor verursacht werden..
Makroamylasämie: das Vorhandensein von Makroamylase im Blut. Es ist eine abnormale Kombination von Enzym und Protein.
Gastroenteritis: Entzündung des Magen-Darm-Trakts.
Perforiertes Geschwür: Ein entzündlicher Prozess in der Magen- oder Darmschleimhaut führt zur Bildung eines Geschwürs. Wenn ein Geschwür in ein Gewebe oder eine Organperforation des Geschwürs eindringt, ist dringend ärztliche Hilfe erforderlich.
Tubenschwangerschaft: Ein befruchtetes Ei (Embryo) befindet sich in einer der Eileiter (Röhren, die die Eierstöcke mit der Gebärmutter verbinden), nicht in der Gebärmutter. Es wird auch als Eileiterschwangerschaft bezeichnet, da es sich außerhalb der Gebärmutter entwickelt.
Andere Zustände: Erhöhte Amylase-Spiegel können auch Infektionen der Speicheldrüsen oder Darmverschluss verursachen.

Ein niedriger Pegel kann ein Zeichen für die folgenden Probleme sein:

Präeklampsie - eine bei schwangeren Frauen beobachtete Erkrankung, die auch als Schwangerschaftstoxikose bezeichnet wird; eines seiner Anzeichen ist auch Bluthochdruck;
Schädigung der Bauchspeicheldrüse;
Nierenerkrankung.

Biochemischer Bluttest - Normen, Bedeutung und Dekodierung von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

Die Website bietet Hintergrundinformationen nur zu Informationszwecken. Die Diagnose und Behandlung von Krankheiten muss unter Aufsicht eines Spezialisten erfolgen. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Eine fachliche Beratung ist erforderlich!

Nachfolgend werden wir betrachten, was jeder Indikator eines biochemischen Bluttests sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über die Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Lebensmittelstärke in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist die Amylase der Speicheldrüsen vom S-Typ und die Amylase der Bauchspeicheldrüse vom P-Typ, aber beide Arten von Enzymen sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist die Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerer Pathologien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Aktivität der Alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

Verdacht auf oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
Cholelithiasis;
Mumps (Erkrankung der Speicheldrüsen);
Scharfe Bauchschmerzen oder Bauchverletzungen;
Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
Verdacht auf oder zuvor identifizierte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutamylase bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 - 125 U / l (16 - 30 μkatal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf eine geringe Amylase-Produktion aufgrund einer geringen Menge an stärkehaltigen Nahrungsmitteln in der Ernährung eines Säuglings zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
Eine Zyste oder ein Tumor der Bauchspeicheldrüse;
Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Verwachsungen usw.);
Makroamylasämie;
Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
Nierenversagen;
Eileiterschwangerschaft;
Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
Gefäßthrombose des Darmmesenteriums;
Aortenaneurysma-Ruptur;
Operation oder Trauma der Bauchorgane;
Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut (Werte um Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:

Insuffizienz der Bauchspeicheldrüse;
Mukoviszidose;
Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
Akute oder chronische Hepatitis;
Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
Thyreotoxikose (hohe Schilddrüsenhormonspiegel im Körper);
Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (ALT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. ALAT wirkt in Zellen, daher ist sein Gehalt und seine Aktivität normalerweise in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von ALT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die größte Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur festgestellt wird, zeigt ein Anstieg des aktiven Enzyms im Blut die Schädigung dieser Gewebe an.

Die ausgeprägteste Aktivität von ALT im Blut nimmt mit der Schädigung von Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein geringfügig geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

In Anbetracht der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

Alle Lebererkrankungen (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
Muskelpathologie;
Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
Vorbeugende Untersuchungen;
Screening potenzieller Blut- und Organspender;
Untersuchung von Personen, die möglicherweise aufgrund des Kontakts mit Personen mit Virushepatitis mit Hepatitis infiziert wurden.

Normalerweise sollte die ALT-Aktivität im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 U / l und bei Männern weniger als 41 U / l betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale ALT-Aktivität weniger als 54 U / l, 1 bis 3 Jahre - weniger als 33 U / Tag, 3 bis 6 Jahre - weniger als 29 U / l, 6 bis 12 Jahre - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale ALT-Aktivität weniger als 24 U / l und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 U / l. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die ALT-Aktivität normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Tumor oder Metastasen in der Leber, alkoholische Leberschäden usw.);
Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
Akute oder chronische Pankreatitis;
Akuter Myokardinfarkt;
Akute Myokarditis;
Myokarddystrophie;
Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
Schock;
Hypoxie;
Verletzung oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
Myositis;
Myopathien;
Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
Nierenversagen;
Präeklampsie;
Filariasis;
Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

Vitamin B-Mangel₆;;
Endstadien des Leberversagens;
Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
Verschlussikterus.

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (ASAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt ASAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AST ist wie ALT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die Konzentration von AST in normalen Geweben höher als im Blut. Die größte Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und Erythrozyten beobachtet. Wenn die Aktivität von AST im Blut zunimmt, deutet dies auf die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf hin, die auftritt, wenn Organe geschädigt werden, in denen eine große Menge AST vorhanden ist. Das heißt, die Aktivität von AST im Blut nimmt bei Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AST-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

Leber erkrankung;
Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
Vorbeugende Untersuchungen;
Screening potenzieller Blut- und Organspender;
Untersuchung von Personen, die mit Patienten mit Virushepatitis in Kontakt stehen;
Kontrolle über den Zustand der Leber während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die AST-Aktivität bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die Aktivität von AST bei Kindern unterscheidet sich normalerweise je nach Alter:

Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 U / l;
Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 U / l, Mädchen - weniger als 25 U / l;
Jugendliche über 17 Jahre - wie erwachsene Frauen und Männer.

Eine Zunahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Akuter Myokardinfarkt;
Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
Kardiogener oder toxischer Schock;
Lungenarterienthrombose;
Herzinsuffizienz;
Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose);
Hohe körperliche Aktivität;
Hitzschlag;
Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
Pankreatitis;
Alkoholkonsum;
Nierenversagen;
Bösartige Neubildungen;
Hämolytische Anämie;
Thalassämie major;
Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, Erythrozyten, Leukozyten geschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
Darmverschluss;
Laktatazidose;
Legionärskrankheit;
Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
Niereninfarkt;
Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
Vergiftung durch giftige Pilze;
Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Vitamin B-Mangel₆;;
Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
Leberversagen im Endstadium.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT), auch Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGTP) genannt, ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität vor, beispielsweise in den Zellen des Epithels der Gallenwege, der Lebertubuli, der Nierentubuli, der Ausscheidungsgänge der Bauchspeicheldrüse, des Bürstensaums des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität im Blut normalerweise gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, eine erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder beim Einnehmen von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Niederlage dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Tests nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung des erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität hohe Werte für AST und alkalische Phosphatase auf Leberschäden zurückzuführen sind. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie von Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zur Erkennung von Lebererkrankungen oder -schäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

Diagnose und Kontrolle des Verlaufs von Pathologien der Leber und der Gallenwege;
Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
Identifizierung von Lebermetastasen in bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
Bewertung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
Beurteilung des Leberzustands bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 U / ml und bei Männern weniger als 61 U / ml. Die normale Aktivität von GGT im Blutserum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:

Säuglinge unter 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
Kinder 3 - 6 Jahre - weniger als 23 U / ml;
Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 U / ml, Mädchen - weniger als 33 U / ml;
Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut muss berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht der Person ist. Bei schwangeren Frauen in den ersten Schwangerschaftswochen ist die GGT-Aktivität verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Steine in der Gallenblase, Tumoren und Metastasen in der Leber);
Infektiöse Mononukleose;
Pankreatitis (akut und chronisch);
Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
Alkoholische Getränke trinken;
Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Säurephosphatase (AC)

Säurephosphatase (AC) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den Erythrozyten festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da das Enzym in Zellen gefunden wird. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms mit der Zerstörung der darin reichen Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf festgestellt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut vorkommenden sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus Leber, Erythrozyten und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms es ermöglicht, Prostatakrankheiten bei Männern sowie eine Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Myelom, Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Niemann-Pick-Krankheit usw.) bei beiden Geschlechtern nachzuweisen.

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheit bei Männern und Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6-7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.) durchgeführt werden sollte.... Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
Paget-Krankheit;
Gaucher-Krankheit;
Niemann-Pick-Krankheit;
Multiples Myelom;
Thromboembolie;
Hämolytische Erkrankung;
Thrombozytopenie durch Zerstörung von Blutplättchen;
Osteoporose;
Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
Pathologie der Leber und der Gallenwege;
Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
Diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung von Prostatasekreten, Koloskopie, Zystoskopie usw.).

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für normale Stoffwechselprozesse und Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich im Gehirn, in der Schilddrüse, in der Gebärmutter und in der Lunge.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge Kreatinkinase und seine Aktivität kann zunehmen, wenn Muskeln, Myokard oder Gehirn geschädigt werden. Es gibt drei Varianten der Kreatinkinase - KK-MM, KK-MB und KK-BB, und KK-MM ist eine Unterart des Enzyms aus Muskeln, KK-MB ist eine Unterart aus dem Myokard und KK-BB ist eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut eine Unterart von CK-MM, und Unterarten von CK-MB und CK-BB werden in Spuren bestimmt. Derzeit impliziert die Bestimmung der Aktivität der Kreatinkinase im Blut die Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
Muskelerkrankungen (Myopathie, Muskeldystrophie usw.);
Erkrankungen des Zentralnervensystems;
Erkrankungen der Schilddrüse (Hypothyreose);
Verletzungen;
Bösartige Tumoren an jedem Ort.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:

Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 U / l und Mädchen - weniger als 155 U / l;
12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 U / l, Mädchen - weniger als 125 U / l;
Über 17 Jahre alt - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Akuter Myokardinfarkt;
Akute Myokarditis;
Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
Aufgeschobenes Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
Akute Hirnschädigung;
Koma;
Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
Lungenembolie;
Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
Tetanus;
Hohe körperliche Aktivität;
Hunger;
Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata, der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Längerer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Hypodynamie);
Kleine Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, MV-Untereinheit (CPK-MB)

Eine Unterart der Kreatinkinase CPK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut ist sie normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird bei der Zerstörung von Herzmuskelzellen, dh bei Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag, mit dem normalen Verlauf des Prozesses der Wiederherstellung des Herzmuskels, kehrt die Aktivität von CPK-MB zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der Aktivität von CPK-MB zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und des Ortes von CPK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Lungeninfarkt oder einem schweren Angina-Anfall gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von CPK-MB im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Akuter Myokardinfarkt;
Akute Myokarditis;
Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheiten;
Zustände nach Trauma, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
Lungenembolie;
Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Dystrophien, Trauma, Operation, Verbrennungen);
Schock;
Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Laktat in Pyruvat ermöglicht und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt in normalem Blut und in Zellen fast aller Organe vor. Die größte Menge des Enzyms ist jedoch in Leber, Muskeln, Myokard, Erythrozyten, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise beobachtet, wenn Zellen, in denen sie in großen Mengen enthalten sind, zerstört werden. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der Erythrozyten charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
Hämolytische Anämie;
Myopathien;
Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 125 bis 220 U / l (bei Verwendung einiger Reagenzienkits kann die Norm 140 bis 350 U / l betragen). Bei Kindern variiert die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter und beträgt folgende Werte:

Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 U / l;
Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
Jugendliche von 12 bis 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Schwangerschaftszeit;
Neugeborene bis zu 10 Tagen;
Intensive körperliche Aktivität;
Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
Herzinfarkt;
Lungenembolie oder Infarkt;
Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
Akute Pankreatitis;
Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation;
Einnahme von lebertoxischen Medikamenten (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkoholkonsum.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren sicherstellt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von Zellen aufgenommen werden.

Die Zunahme der Lipaseaktivität im Blut ist meist auf die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf zurückzuführen. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Aktivität der Lipase im Blut beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Krankheiten sind:

Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
Chronische Pankreatitis;
Cholelithiasis;
Akuten Cholezystitis;
Akutes oder chronisches Nierenversagen
Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
Dünndarmverschluss;
Leberzirrhose;
Abdominaltrauma;
Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Lipase im Blut bei Erwachsenen 8 bis 78 U / l und bei Kindern 3 bis 57 U / l. Bei der Bestimmung der Aktivität der Lipase durch andere Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l..

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

Akute oder chronische Pankreatitis;
Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
Alkoholismus;
Gallenkolik;
Intrahepatische Cholestase;
Chronische Gallenblasenerkrankung;
Strangulation oder Infarkt des Darms;
Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
Akutes oder chronisches Nierenversagen
Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
Dünndarmverschluss;
Peritonitis;
Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
Einnahme von Arzneimitteln, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder mit erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Ein Teil der Pepsinogene aus dem Magen gelangt in den systemischen Kreislauf, wo ihre Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das mit der Nahrung aufgenommene Proteine abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von Zellen des Fundus und des Magenkörpers synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Fundus des Magens sowie von Pepsinogen II - allen Teilen des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Fundus des Magens hin, die diesen Vorläufer von Pepsin produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann der Pepsinogen II-Spiegel vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis lange Zeit innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Fundus und des Magenkörpers und damit auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die Sekretion von Zellen zu aktiv nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure produziert.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient den Nachweis einer atrophischen Gastritis und eines hohen Risikos für die Entwicklung von Magengeschwüren und Krebs ermöglicht. Wenn der Koeffizient also weniger als 2,5 beträgt, sprechen wir von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Koeffizienten von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus kann das Verhältnis der Konzentrationen von Pepsinogenen im Blut funktionelle Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) von realen organischen Veränderungen im Magen unterscheiden. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund diesen Untersuchungen nicht unterziehen können..

Die Bestimmung der Aktivität der Pepsinogene I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
Identifizierung von Magen- und Zwölffingerdarmgeschwüren;
Erkennung von Magenkrebs;
Überwachung der Wirksamkeit der Therapie bei Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

Akute und chronische Gastritis;
Zollinger-Ellison-Syndrom;
Zwölffingerdarmgeschwür;
Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

Progressive atrophische Gastritis;
Magenkarzinom (Krebs);
Addison-Krankheit;
Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch Addison-Birmer-Krankheit genannt;
Myxödem;
Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (ChE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bezieht sich normalerweise auf zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme sind in der Lage, Acetylcholin zu spalten, das als Mediator bei Nervenverbindungen fungiert. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, die die Muskeln entspannen) eine Langzeitwirkung haben. Dies ist in der Praxis eines Anästhesisten wichtig, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu verhindern. Zusätzlich wird die Enzymaktivität bestimmt, um eine Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamaten nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität verringert ist. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen..

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von Cholinesterase sind die folgenden Bedingungen:

Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Therapie bei Lebererkrankungen;
Nachweis einer Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (Insektiziden);
Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3700 - 13200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

Hyperlipoproteinämie Typ IV;
Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
Fettleibigkeit;
Typ II Diabetes mellitus;
Brusttumoren bei Frauen;
Magengeschwür;
Bronchialasthma;
Exsudative Enteropathie;
Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
Alkoholismus;
Die ersten Wochen der Schwangerschaft.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
Vergiftung mit Organophosphaten (Insektiziden usw.);
Hepatitis;
Leberzirrhose;
Kongestive Leber mit Herzinsuffizienz;
Metastasen von bösartigen Tumoren der Leber;
Hepatische Amöbiasis;
Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
Akute Infektionen;
Lungenembolie;
Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Dermatomyositis, Dystrophie);
Zustände nach Operation und Plasmapherese;
Chronisches Nierenleiden;
Späte Schwangerschaft;
Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Fasten);
Peeling-Dermatitis;
Myelom;
Rheuma;
Herzinfarkt;
Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (ALP)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester spaltet und am Phosphor-Calcium-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist ein Teil der alkalischen Phosphatase im Blut knochenbedingten Ursprungs und ein Teil hepatischen Ursprungs. Normalerweise gelangt ein wenig alkalische Phosphatase in den Blutkreislauf und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber..

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind folgende Zustände und Krankheiten:

Identifizierung von Leberschäden im Zusammenhang mit einer Blockade der Gallenwege (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen deren Zerstörung auftritt (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
Diagnose von Morbus Paget;
Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
Darmerkrankung;
Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Aktivität des Enzyms aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:

Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Erkrankungen der Knochen mit erhöhtem Zerfall des Knochengewebes (Morbus Paget, Morbus Gaucher, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
Diffuser giftiger Kropf;
Leukämie;
Rachitis;
Frakturheilungszeit;
Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine der Gallenwege und der Gallenblase, Tumoren der Gallenwege);
Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (z. B. aufgrund von Fasten oder schlechter Ernährung);
Zytomegalie bei Kindern;
Infektiöse Mononukleose;
Lungen- oder Niereninfarkt;
Frühchen;
Drittes Schwangerschaftstrimester;
Die Zeit des schnellen Wachstums bei Kindern;
Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
Einnahme von für die Leber toxischen Arzneimitteln (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
Skorbut;
Schwere Anämie;
Kwashiorkor;
Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.₁₂;;
Überschüssiges Vitamin D;
Osteoporose;
Achondroplasie;
Kretinismus;
Hereditäre Hypophosphatasie;
Einnahme bestimmter Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene, orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.