Erhöhte Blutamylase

Die Amylasekonzentration kann in folgenden Fällen erhöht werden:

• Entzündung der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis)
• Pankreastumoren
• Entzündung der Parotis (z. B. Mumps): Nur die Konzentration der Speichelamylase steigt an
• Nierenversagen

Zusätzlich zur Amylase erfordern die oben genannten Krankheiten die Bestimmung zusätzlicher Labordaten, um die Diagnose und weitere Forschung zu bestätigen..

Was tun, wenn die Amylasekonzentration im Blut zunimmt??

Wenn der Amylasewert steigt, kann keine spezifische Krankheit diagnostiziert werden. Vielmehr müssen dann mehr Blutwerte bestimmt werden, um die Ursache zu klären. Wenn Amylase aufgrund von Pankreatitis zunehmend im Blut gefunden wird. Die Konzentration wird häufig mehrmals zur Nachuntersuchung gemessen..

Amylase ist bei Erwachsenen erhöht

Ein biochemischer Bluttest kann viel über den Zustand des menschlichen Körpers aussagen. Es wird bei Verdacht auf verschiedene Krankheiten verschrieben und einer der wichtigsten Indikatoren ist die Konzentration eines Enzyms namens Amylase..

Amylase und ihre Rolle im Körper

Amylase (Alpha-Amylase) ist ein essentielles Enzym, das an Verdauungsprozessen beteiligt ist und den Abbau von Kohlenhydraten ermöglicht. Mit seiner Hilfe zerfallen die in den Körper eindringenden Nährstoffe in Stärken und Polysaccharide, wonach sie in den Blutkreislauf aufgenommen werden und den Stoffwechsel und lebenswichtige Prozesse unterstützen. Die Produktion der Substanz erfolgt in der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen, und bei Verdacht auf Organerkrankungen wird eine Analyse zur Bestimmung ihres Gehalts vorgeschrieben. Eine Erhöhung der Indikatoren kann auf gefährliche Verstöße hinweisen, die sofortige ärztliche Hilfe erfordern..

Indikationen zur Analyse

Eine Erhöhung der Amylasekonzentration ist oft asymptomatisch, aber manchmal dienen die folgenden Anzeichen als Indikation für eine Studie:

• Schmerzen im Bauchbereich oder im rechten Hypochondrium, die nach dem Essen intensiv werden;
• Defäkationsstörungen - hauptsächlich Durchfall, aber manchmal gehen Störungen mit Verstopfung einher;
• Verschlechterung der allgemeinen Gesundheit - Schwäche, Lethargie, Verschlechterung der Arbeitsfähigkeit;
• das Vorhandensein veränderter Bereiche der Bauchspeicheldrüse, die durch Abtasten, Ultraschall oder andere Studien identifiziert wurden.

Der Amylasespiegel im Blut wird mit einem biochemischen Bluttest, seltener mit Urin, ermittelt. Dies ist einer der vielen Indikatoren der Studie - gemäß ihren Indikatoren kann der Arzt neben Lipase und anderen Enzymen den Zustand des Magen-Darm-Trakts des Patienten beurteilen..

Gründe für die Erhöhung der Amylase

Beim Nachweis des Blutamylasespiegels hängt die Norm bei Erwachsenen von den Referenzwerten eines bestimmten Labors ab und beträgt normalerweise bis zu 31 U / l bei Frauen und bis zu 41 U / l bei Männern.

Ein beeindruckendes Zeichen ist eine zweimalige oder mehrmalige Zunahme der Zahl - dies bedeutet, dass das menschliche Verdauungssystem mit Störungen arbeitet, die schwerwiegende Folgen haben können.

Ein leichter Anstieg der Amylasekonzentration kann vorübergehend sein und weist nicht auf eine schwerwiegende Beeinträchtigung hin.

Wenn der Enzymgehalt erhöht wird, bedeutet dies, dass die Bauchspeicheldrüse zu aktiv arbeitet und Substanzen freisetzt, die sofort in den Blutkreislauf gelangen. Dies wird aus mehreren Gründen möglich:

• Überproduktion von Pankreassaft - eine spezielle Flüssigkeit, die in der Bauchspeicheldrüse produziert wird und aktiv an Verdauungsprozessen beteiligt ist;
• Es gibt Hindernisse, die die Bewegung des Safts entlang der Organe stören.

Jede der oben genannten Bedingungen kann eine Gefahr für die Gesundheit oder sogar das Leben von Menschen darstellen und erfordert in einigen Fällen sofortige ärztliche Hilfe..

Häufigste Krankheiten

Es gibt eine Reihe von Krankheiten, bei denen Patienten am häufigsten einen Anstieg der Amylasekonzentration erfahren.

Ein kurzfristiger Anstieg der Amylase ohne begleitende Symptome kann möglicherweise nicht auf Störungen im Körper hinweisen. In solchen Fällen wird der Spiegel des Enzyms im Laufe der Zeit bestimmt. Wenn die Amylase bei einem Erwachsenen erhöht ist, bedeutet dies, dass er eine genauere umfassende Studie benötigt.

Andere Gründe

Andere Gründe, die eine Erhöhung der Amylasekonzentration im Blut verursachen können, sind:

• mechanisches Trauma der Bauchhöhle;
• Aneurysmen;

Manchmal wird bei Ernährungsstörungen ein Anstieg des Amylasespiegels beobachtet - das Überwiegen von fetthaltigen, geräucherten, gesalzenen und eingelegten Lebensmitteln,

Erhöhte Amylase bei Frauen und Kindern

Bei Frauen und Männern, Erwachsenen und Kindern sind die Gründe für einen Anstieg der Amylase normalerweise dieselben, aber beim gerechteren Geschlecht kann ein ähnlicher Zustand bei einer Eileiterschwangerschaft sowie bei einigen hormonellen Störungen beobachtet werden, die durch die Einnahme oraler Kontrazeptiva oder anderer hormonhaltiger Medikamente ausgelöst werden.

Manchmal ist eine Erhöhung der Amylasekonzentration charakteristisch für die Zeit nach Schwangerschaftsabbruch und Krebs der Fortpflanzungsorgane.

Eine Abnahme des Amylasegehalts kann ein ebenso schreckliches Symptom sein wie eine Zunahme und spricht von Fehlfunktionen in der Leber oder im Magen-Darm-Trakt..

In der Kindheit kann eine Zunahme der Enzymmenge bei Magen-Darm-Erkrankungen sowie bei erblichen Pathologien beobachtet werden, die mit einer beeinträchtigten Enzymproduktion verbunden sind. In jedem Fall benötigt ein Kind mit einem ähnlichen Phänomen eine umfassende Studie, insbesondere wenn es von zusätzlichen Symptomen begleitet wird.

Abnahme der Amylasekonzentration

Die Gründe für die Abnahme der Konzentration des Enzyms sind gewöhnlich Hepatitis, die in akuter oder chronischer Form auftritt. Bei solchen Krankheiten treten Störungen des Kohlenhydratstoffwechsels auf, die zu einer Erhöhung der Belastung des Fermentationssystems und zu Änderungen der Indikatoren des biochemischen Bluttests führen. Der zweite Grund für die Abnahme des Substanzspiegels sind Pankreas-Neoplasien.

Normalerweise verursachen Tumorprozesse einen Anstieg der Amylasekonzentration (insbesondere im Anfangsstadium), aber nach der Degeneration des Gewebes wird die Sekretion von Enzymen gestört. Aufgrund von Organverletzungen, Körpervergiftungen und Vergiftungen ist es auch möglich, die Konzentration des Enzyms sowohl in eine kleinere als auch in eine größere Richtung zu ändern..

Behandlung von Störungen

Die einzige Möglichkeit, die Amylasekonzentration zu normalisieren, besteht darin, die Ursache der Erkrankung zu identifizieren und zu beseitigen. Ein einziger biochemischer Bluttest reicht normalerweise nicht aus, um die Krankheit genau zu bestimmen. Daher benötigen die Patienten eine umfassende Studie. Es umfasst Bauchultraschall, vollständiges Blutbild, endoskopische Untersuchungen des Verdauungssystems (z. B. Gastroduodenoskopie)..

Basierend auf den Ergebnissen zieht der Arzt Schlussfolgerungen und beginnt mit der Behandlung der Pathologie.

Unter bestimmten Bedingungen (Tumoren, Verstopfung der Gallenwege, Nekrose des Pankreasgewebes, Peritonitis) müssen die Patienten sofort operiert werden.

Das Therapieschema hängt von der Krankheit, der Schwere der Symptome, dem Alter und dem Allgemeinzustand des Körpers des Patienten ab. Bei Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse und Entzündungen des Organgewebes werden Antibiotika und Medikamente verschrieben, die die Belastung des Organs verringern, die Durchblutung verringern und eine übermäßige Produktion von Enzymen unterdrücken. Bei Diabetes mellitus, Nierenversagen, Gallensteinerkrankungen und anderen Pathologien werden andere Behandlungsschemata verschrieben, um unangenehme Symptome zu reduzieren und pathologische Prozesse zu eliminieren.

Prävention von Erhöhungen der Amylase

Die Prävention von Pathologien, die mit einem Anstieg der Amylase verbunden sind, impliziert einen korrekten Lebensstil und eine korrekte Ernährung. Es ist notwendig, würzige, fettige und frittierte Lebensmittel, Backwaren, Kaffee und Alkohol von der Ernährung auszuschließen. Das Menü sollte von Gerichten aus Müsli, Obst und Gemüse (mit Ausnahme von Zwiebeln, Knoblauch, Radieschen und Sauerampfer) und gekochtem magerem Fleisch dominiert werden.

Lebensmittel sollten gekocht, ohne Öl gebacken oder in einem Slow Cooker gekocht werden. Sie sollten fraktioniert essen - mindestens vier- bis fünfmal täglich in kleinen Portionen. Das Grundprinzip der Ernährung mit einem Anstieg des Amylase-Spiegels besteht darin, anhaltenden Hunger zu vermeiden, aber nicht zu viel zu essen. Darüber hinaus wird empfohlen, mit dem Rauchen aufzuhören, Stress so weit wie möglich abzubauen und sich leicht körperlich zu betätigen..

Bei einer Tendenz zur Störung des Verdauungstrakts und anderer Organe, bei denen es zu Störungen bei der Produktion von Enzymen kommt, müssen Sie sich regelmäßig vorbeugenden Untersuchungen mit einem Arzt unterziehen und Tests durchführen.

Mögliche Folgen eines Verstoßes

Eine Erhöhung der Amylasekonzentration im Blut, auch wenn sie nicht mit unangenehmen Symptomen einhergeht, erfordert eine sofortige Korrektur. An sich ist diese Verletzung nicht gefährlich, aber ihre Ursachen können schwerwiegende Gesundheitsschäden verursachen und zu Komplikationen führen. Akute und chronische Pankreatitis führt zum Absterben des Pankreasgewebes, was zu Behinderungen und sogar zum Tod führen kann. Cholelithiasis, Diabetes mellitus und andere Erkrankungen sind ebenfalls gefährlich für den Körper und erfordern die Konsultation eines Arztes..

Ein leichter Anstieg des Enzymspiegels weist normalerweise nicht auf schwerwiegende Erkrankungen hin. Wenn sich die Indikatoren jedoch um das 2-3-fache erhöhen, muss so schnell wie möglich ein Arzt aufgesucht werden. Dies gilt insbesondere in Fällen, in denen der pathologische Zustand von Schmerzen oder anderen Symptomen begleitet wird..

Mit einer korrekten Diagnose, einer rechtzeitigen Behandlung, der Einhaltung medizinischer Empfehlungen und vorbeugenden Maßnahmen kann der Amylasespiegel schnell normalisiert werden und einen zukünftigen Anstieg verhindern.

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Biochemischer Bluttest - Normen, Bedeutung und Dekodierung von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

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Nachfolgend werden wir betrachten, was jeder Indikator eines biochemischen Bluttests sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über die Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Lebensmittelstärke in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist die Amylase der Speicheldrüsen vom S-Typ und die Amylase der Bauchspeicheldrüse vom P-Typ, aber beide Arten von Enzymen sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist die Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerer Pathologien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Aktivität der Alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

• Verdacht auf oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
• Cholelithiasis;
• Mumps (Erkrankung der Speicheldrüsen);
• Scharfe Bauchschmerzen oder Bauchverletzungen;
• Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
• Verdacht auf oder zuvor identifizierte Mukoviszidose.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

• Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
• Eine Zyste oder ein Tumor der Bauchspeicheldrüse;
• Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Verwachsungen usw.);
• Makroamylasämie;
• Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
• Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
• Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
• Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
• Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
• Nierenversagen;
• Eileiterschwangerschaft;
• Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
• Gefäßthrombose des Darmmesenteriums;
• Aortenaneurysma-Ruptur;
• Operation oder Trauma der Bauchorgane;
• Bösartige Neubildungen.

• Insuffizienz der Bauchspeicheldrüse;
• Mukoviszidose;
• Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
• Akute oder chronische Hepatitis;
• Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
• Thyreotoxikose (hohe Schilddrüsenhormonspiegel im Körper);
• Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (ALT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. ALAT wirkt in Zellen, daher ist sein Gehalt und seine Aktivität normalerweise in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von ALT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die größte Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur festgestellt wird, zeigt ein Anstieg des aktiven Enzyms im Blut die Schädigung dieser Gewebe an.

Die ausgeprägteste Aktivität von ALT im Blut nimmt mit der Schädigung von Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein geringfügig geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

In Anbetracht der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

• Alle Lebererkrankungen (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
• Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
• Muskelpathologie;
• Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
• Vorbeugende Untersuchungen;
• Screening potenzieller Blut- und Organspender;
• Untersuchung von Personen, die möglicherweise aufgrund des Kontakts mit Personen mit Virushepatitis mit Hepatitis infiziert wurden.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

• Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Tumor oder Metastasen in der Leber, alkoholische Leberschäden usw.);
• Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
• Akute oder chronische Pankreatitis;
• Akuter Myokardinfarkt;
• Akute Myokarditis;
• Myokarddystrophie;
• Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
• Schock;
• Hypoxie;
• Verletzung oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
• Myositis;
• Myopathien;
• Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
• Nierenversagen;
• Präeklampsie;
• Filariasis;
• Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

• Vitamin B-Mangel₆;;
• Endstadien des Leberversagens;
• Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
• Verschlussikterus.

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (ASAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt ASAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AST ist wie ALT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die Konzentration von AST in normalen Geweben höher als im Blut. Die größte Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und Erythrozyten beobachtet. Wenn die Aktivität von AST im Blut zunimmt, deutet dies auf die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf hin, die auftritt, wenn Organe geschädigt werden, in denen eine große Menge AST vorhanden ist. Das heißt, die Aktivität von AST im Blut nimmt bei Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AST-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

• Leber erkrankung;
• Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
• Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
• Vorbeugende Untersuchungen;
• Screening potenzieller Blut- und Organspender;
• Untersuchung von Personen, die mit Patienten mit Virushepatitis in Kontakt stehen;
• Kontrolle über den Zustand der Leber während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

• Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
• Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
• Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
• Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 U / l;
• Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 U / l, Mädchen - weniger als 25 U / l;
• Jugendliche über 17 Jahre - wie erwachsene Frauen und Männer.

• Akuter Myokardinfarkt;
• Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
• Kardiogener oder toxischer Schock;
• Lungenarterienthrombose;
• Herzinsuffizienz;
• Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
• Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose);
• Hohe körperliche Aktivität;
• Hitzschlag;
• Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
• Pankreatitis;
• Alkoholkonsum;
• Nierenversagen;
• Bösartige Neubildungen;
• Hämolytische Anämie;
• Thalassämie major;
• Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, Erythrozyten, Leukozyten geschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
• Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
• Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
• Darmverschluss;
• Laktatazidose;
• Legionärskrankheit;
• Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
• Niereninfarkt;
• Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
• Vergiftung durch giftige Pilze;
• Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

• Vitamin B-Mangel₆;;
• Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
• Leberversagen im Endstadium.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT), auch Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGTP) genannt, ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität vor, beispielsweise in den Zellen des Epithels der Gallenwege, der Lebertubuli, der Nierentubuli, der Ausscheidungsgänge der Bauchspeicheldrüse, des Bürstensaums des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität im Blut normalerweise gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, eine erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder beim Einnehmen von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Niederlage dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Tests nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung des erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität hohe Werte für AST und alkalische Phosphatase auf Leberschäden zurückzuführen sind. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie von Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zur Erkennung von Lebererkrankungen oder -schäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

• Diagnose und Kontrolle des Verlaufs von Pathologien der Leber und der Gallenwege;
• Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
• Identifizierung von Lebermetastasen in bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
• Bewertung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
• Beurteilung des Leberzustands bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

• Säuglinge unter 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
• Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
• Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
• Kinder 3 - 6 Jahre - weniger als 23 U / ml;
• Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
• Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 U / ml, Mädchen - weniger als 33 U / ml;
• Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

• Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Steine ​​in der Gallenblase, Tumoren und Metastasen in der Leber);
• Infektiöse Mononukleose;
• Pankreatitis (akut und chronisch);
• Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
• Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
• Alkoholische Getränke trinken;
• Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Säurephosphatase (AC)

Säurephosphatase (AC) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den Erythrozyten festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da das Enzym in Zellen gefunden wird. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms mit der Zerstörung der darin reichen Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf festgestellt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut vorkommenden sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus Leber, Erythrozyten und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms es ermöglicht, Prostatakrankheiten bei Männern sowie eine Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Myelom, Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Niemann-Pick-Krankheit usw.) bei beiden Geschlechtern nachzuweisen.

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheit bei Männern und Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6-7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.) durchgeführt werden sollte.... Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

• Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
• Paget-Krankheit;
• Gaucher-Krankheit;
• Niemann-Pick-Krankheit;
• Multiples Myelom;
• Thromboembolie;
• Hämolytische Erkrankung;
• Thrombozytopenie durch Zerstörung von Blutplättchen;
• Osteoporose;
• Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
• Pathologie der Leber und der Gallenwege;
• Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
• Diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung von Prostatasekreten, Koloskopie, Zystoskopie usw.).

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für normale Stoffwechselprozesse und Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich im Gehirn, in der Schilddrüse, in der Gebärmutter und in der Lunge.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge Kreatinkinase und seine Aktivität kann zunehmen, wenn Muskeln, Myokard oder Gehirn geschädigt werden. Es gibt drei Varianten der Kreatinkinase - KK-MM, KK-MB und KK-BB, und KK-MM ist eine Unterart des Enzyms aus Muskeln, KK-MB ist eine Unterart aus dem Myokard und KK-BB ist eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut eine Unterart von CK-MM, und Unterarten von CK-MB und CK-BB werden in Spuren bestimmt. Derzeit impliziert die Bestimmung der Aktivität der Kreatinkinase im Blut die Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

• Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
• Muskelerkrankungen (Myopathie, Muskeldystrophie usw.);
• Erkrankungen des Zentralnervensystems;
• Erkrankungen der Schilddrüse (Hypothyreose);
• Verletzungen;
• Bösartige Tumoren an jedem Ort.

• Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
• 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
• 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
• 3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
• 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 U / l und Mädchen - weniger als 155 U / l;
• 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 U / l, Mädchen - weniger als 125 U / l;
• Über 17 Jahre alt - wie Erwachsene.

• Akuter Myokardinfarkt;
• Akute Myokarditis;
• Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
• Aufgeschobenes Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
• Akute Hirnschädigung;
• Koma;
• Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
• Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
• Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
• Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
• Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
• Lungenembolie;
• Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
• Tetanus;
• Hohe körperliche Aktivität;
• Hunger;
• Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
• Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
• Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata, der Leber.

• Längerer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Hypodynamie);
• Kleine Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, MV-Untereinheit (CPK-MB)

Eine Unterart der Kreatinkinase CPK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut ist sie normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird bei der Zerstörung von Herzmuskelzellen, dh bei Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag, mit dem normalen Verlauf des Prozesses der Wiederherstellung des Herzmuskels, kehrt die Aktivität von CPK-MB zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der Aktivität von CPK-MB zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und des Ortes von CPK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Lungeninfarkt oder einem schweren Angina-Anfall gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von CPK-MB im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

• Akuter Myokardinfarkt;
• Akute Myokarditis;
• Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheiten;
• Zustände nach Trauma, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
• Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
• Lungenembolie;
• Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Dystrophien, Trauma, Operation, Verbrennungen);
• Schock;
• Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Laktat in Pyruvat ermöglicht und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt in normalem Blut und in Zellen fast aller Organe vor. Die größte Menge des Enzyms ist jedoch in Leber, Muskeln, Myokard, Erythrozyten, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise beobachtet, wenn Zellen, in denen sie in großen Mengen enthalten sind, zerstört werden. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der Erythrozyten charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

• Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
• Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
• Hämolytische Anämie;
• Myopathien;
• Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
• Lungenembolie.

• Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
• Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 U / l;
• Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
• Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
• Jugendliche von 12 bis 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
• Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

• Schwangerschaftszeit;
• Neugeborene bis zu 10 Tagen;
• Intensive körperliche Aktivität;
• Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
• Herzinfarkt;
• Lungenembolie oder Infarkt;
• Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
• Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
• Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
• Akute Pankreatitis;
• Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
• Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation;
• Einnahme von lebertoxischen Medikamenten (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkoholkonsum.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren sicherstellt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von Zellen aufgenommen werden.

Die Zunahme der Lipaseaktivität im Blut ist meist auf die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf zurückzuführen. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Aktivität der Lipase im Blut beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Krankheiten sind:

• Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
• Chronische Pankreatitis;
• Cholelithiasis;
• Akuten Cholezystitis;
• Akutes oder chronisches Nierenversagen
• Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
• Dünndarmverschluss;
• Leberzirrhose;
• Abdominaltrauma;
• Alkoholismus.

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

• Akute oder chronische Pankreatitis;
• Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
• Alkoholismus;
• Gallenkolik;
• Intrahepatische Cholestase;
• Chronische Gallenblasenerkrankung;
• Strangulation oder Infarkt des Darms;
• Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
• Akutes oder chronisches Nierenversagen
• Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
• Dünndarmverschluss;
• Peritonitis;
• Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
• Einnahme von Arzneimitteln, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

• Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
• Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder mit erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Ein Teil der Pepsinogene aus dem Magen gelangt in den systemischen Kreislauf, wo ihre Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das mit der Nahrung aufgenommene Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von Zellen des Fundus und des Magenkörpers synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Fundus des Magens sowie von Pepsinogen II - allen Teilen des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Fundus des Magens hin, die diesen Vorläufer von Pepsin produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann der Pepsinogen II-Spiegel vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis lange Zeit innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Fundus und des Magenkörpers und damit auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die Sekretion von Zellen zu aktiv nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure produziert.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient den Nachweis einer atrophischen Gastritis und eines hohen Risikos für die Entwicklung von Magengeschwüren und Krebs ermöglicht. Wenn der Koeffizient also weniger als 2,5 beträgt, sprechen wir von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Koeffizienten von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus kann das Verhältnis der Konzentrationen von Pepsinogenen im Blut funktionelle Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) von realen organischen Veränderungen im Magen unterscheiden. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund diesen Untersuchungen nicht unterziehen können..

Die Bestimmung der Aktivität der Pepsinogene I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

• Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
• Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
• Identifizierung von Magen- und Zwölffingerdarmgeschwüren;
• Erkennung von Magenkrebs;
• Überwachung der Wirksamkeit der Therapie bei Gastritis und Magengeschwüren.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

• Akute und chronische Gastritis;
• Zollinger-Ellison-Syndrom;
• Zwölffingerdarmgeschwür;
• Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

• Progressive atrophische Gastritis;
• Magenkarzinom (Krebs);
• Addison-Krankheit;
• Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch Addison-Birmer-Krankheit genannt;
• Myxödem;
• Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (ChE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bezieht sich normalerweise auf zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme sind in der Lage, Acetylcholin zu spalten, das als Mediator bei Nervenverbindungen fungiert. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, die die Muskeln entspannen) eine Langzeitwirkung haben. Dies ist in der Praxis eines Anästhesisten wichtig, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu verhindern. Zusätzlich wird die Enzymaktivität bestimmt, um eine Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamaten nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität verringert ist. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen..

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von Cholinesterase sind die folgenden Bedingungen:

• Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Therapie bei Lebererkrankungen;
• Nachweis einer Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (Insektiziden);
• Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

• Hyperlipoproteinämie Typ IV;
• Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
• Fettleibigkeit;
• Typ II Diabetes mellitus;
• Brusttumoren bei Frauen;
• Magengeschwür;
• Bronchialasthma;
• Exsudative Enteropathie;
• Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
• Alkoholismus;
• Die ersten Wochen der Schwangerschaft.

• Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
• Vergiftung mit Organophosphaten (Insektiziden usw.);
• Hepatitis;
• Leberzirrhose;
• Kongestive Leber mit Herzinsuffizienz;
• Metastasen von bösartigen Tumoren der Leber;
• Hepatische Amöbiasis;
• Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
• Akute Infektionen;
• Lungenembolie;
• Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Dermatomyositis, Dystrophie);
• Zustände nach Operation und Plasmapherese;
• Chronisches Nierenleiden;
• Späte Schwangerschaft;
• Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Fasten);
• Peeling-Dermatitis;
• Myelom;
• Rheuma;
• Herzinfarkt;
• Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
• Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (ALP)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester spaltet und am Phosphor-Calcium-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist ein Teil der alkalischen Phosphatase im Blut knochenbedingten Ursprungs und ein Teil hepatischen Ursprungs. Normalerweise gelangt ein wenig alkalische Phosphatase in den Blutkreislauf und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber..

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind folgende Zustände und Krankheiten:

• Identifizierung von Leberschäden im Zusammenhang mit einer Blockade der Gallenwege (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
• Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen deren Zerstörung auftritt (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
• Diagnose von Morbus Paget;
• Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
• Darmerkrankung;
• Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

• Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
• Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
• Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
• Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
• Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
• Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
• Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

• Erkrankungen der Knochen mit erhöhtem Zerfall des Knochengewebes (Morbus Paget, Morbus Gaucher, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
• Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
• Diffuser giftiger Kropf;
• Leukämie;
• Rachitis;
• Frakturheilungszeit;
• Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
• Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​der Gallenwege und der Gallenblase, Tumoren der Gallenwege);
• Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (z. B. aufgrund von Fasten oder schlechter Ernährung);
• Zytomegalie bei Kindern;
• Infektiöse Mononukleose;
• Lungen- oder Niereninfarkt;
• Frühchen;
• Drittes Schwangerschaftstrimester;
• Die Zeit des schnellen Wachstums bei Kindern;
• Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
• Einnahme von für die Leber toxischen Arzneimitteln (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

• Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
• Skorbut;
• Schwere Anämie;
• Kwashiorkor;
• Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.₁₂;;
• Überschüssiges Vitamin D;
• Osteoporose;
• Achondroplasie;
• Kretinismus;
• Hereditäre Hypophosphatasie;
• Einnahme bestimmter Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene, orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.