Alpha-Amylase

Die Amylasekonzentration kann in folgenden Fällen erhöht werden:

• Entzündung der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis)
• Pankreastumoren
• Entzündung der Parotis (z. B. Mumps): Nur die Konzentration der Speichelamylase steigt an
• Nierenversagen

Zusätzlich zur Amylase erfordern die oben genannten Krankheiten die Bestimmung zusätzlicher Labordaten, um die Diagnose und weitere Forschung zu bestätigen..

Was tun, wenn die Amylasekonzentration im Blut zunimmt??

Wenn der Amylasewert steigt, kann keine spezifische Krankheit diagnostiziert werden. Vielmehr müssen dann mehr Blutwerte bestimmt werden, um die Ursache zu klären. Wenn Amylase aufgrund von Pankreatitis zunehmend im Blut gefunden wird. Die Konzentration wird häufig mehrmals zur Nachuntersuchung gemessen..

AMYLASE. STRUKTUR, FUNKTIONEN

Kursarbeit

Disziplin: Biochemie

Zum Thema: Spezifität der Amylase

1. LITERARISCHE ÜBERPRÜFUNG

1.1 ENZYMKLASSIFIZIERUNG

1.2. AMYLASE-STRUKTUR, FUNKTIONEN

1.3 SPEZIFITÄT VON AMYLASE

1.4. WIRKUNG VON INHIBITOREN UND AKTIVATOREN AUF DIE AMYLASE-AKTIVITÄT

2. EXPERIMENTELL

4. LISTE DER VERWENDETEN LITERATUR
EINLEITUNG Eines der grundlegenden Konzepte sowohl der Biologie als auch der Chemie ist das Konzept des "Enzyms". Die Untersuchung von Enzymen ist für alle Bereiche der chemischen, Lebensmittel- und Pharmaindustrie von großer Bedeutung, die an der Herstellung biologisch aktiver Substanzen für die Medizin und die Volkswirtschaft beteiligt sind. Daher ist eines der Schlüsselkonzepte der allgemeinen Biochemie das Konzept des "Enzyms".

Relevanz der Arbeit: Amylasen sind in der Lebensmittelindustrie weit verbreitet. So werden Amylasen in Back- und Fermentationstechnologien eingesetzt. Auch Amylase spielt eine bedeutende Rolle beim Abbau von Stärke im menschlichen Körper. Daher ist es wichtig, die Wirkung von Amylase zu verstehen, um die industrielle Produktion zu optimieren und den Stoffwechsel im menschlichen Körper zu untersuchen..

Zweck: dieser Arbeit, um die Spezifität der Wirkung von Amylase zu berücksichtigen.

Um dieses Ziel zu erreichen, müssen folgende Aufgaben berücksichtigt werden: 1. Untersuchen Sie die Klassifizierung von Enzymen. 2. Verstehen Sie die Struktur und Funktion des Enzyms Amylase. 3. Untersuchung der spezifischen Wirkungen des Enzyms Amylase 4. Berücksichtigung der Wirkung von Inhibitoren und Aktivatoren auf die Aktivität der Amylase..
1. LITERARISCHE ÜBERPRÜFUNG

1.1 ENZYMKLASSIFIZIERUNG

Die moderne Klassifikation von Enzymen wurde 1961 von der Enzymkommission der International Biochemical Union entwickelt. Die Klassifizierung basiert auf der Art der katalysierten Reaktion, die für jedes Enzym spezifisch ist..

Nach dieser Klassifizierung sind alle Enzyme in 6 Hauptklassen unterteilt:

1. Oxidoreduktasen - katalysieren Redoxreaktionen;

2. Transferasen - katalysieren die Reaktionen des intermolekularen Transfers von Gruppen von Atomen und Radikalen;

3. Hydrolasen - katalysieren Spaltungsreaktionen unter Beteiligung von Wasser;

4. Lyasen - katalysieren die Reaktionen der intramolekularen nichthydrolytischen Spaltung unter Bildung einer Doppelbindung oder Addition an eine Doppelbindung;

5. Isomerasen - katalysieren Isomerisierungsreaktionen;

6. Ligasen (Synthetasen) - katalysieren Synthesereaktionen mit Energieverbrauch.

Die Klasse der Oxidoreduktasen umfasst Enzyme, die Oxidations-Reduktions-Reaktionen katalysieren. Das allgemeine Schema kann wie folgt dargestellt werden:

Die Oxidation erfolgt als Prozess des Entfernens von H-Atomen (durch ein Elektron vom Substrat und Reduktion - als Addition von H-Atomen (Elektronen) an den Akzeptor. Wenn wir den Rezeptor mit dem Buchstaben A und das Substrat B bezeichnen, hat die Gleichung der Oxidations-Reduktions-Reaktion unter Beteiligung von Oxidoreduktasen die folgende Form:

In natürlichen Objekten wurden etwa 500 einzelne Oxidoreduktasen gefunden. Die häufigsten Oxidoreduktasen, die Nicotinamidadenindinukleotid oder NADH + als aktive Gruppe enthalten. Sie werden Dehydrogenasen genannt..

Die Anzahl bekannter Verfahren zur Oxidation von Alkoholgruppen zu Carbonylgruppen unter Verwendung von Nicotinamid-Coenzymen übersteigt zweihundert. Eine wichtige Zwischenstufe bei der Oxidation von Glucose ist beispielsweise die Oxidation von Glycerinaldehyd-3-phosphat, die durch Reaktion abläuft und zur Bildung eines gemischten Anhydrids aus 3-Phosphoglycerinsäure und Orthophosphorsäure - 1,3-Diphosphoglycerat führt.

Diese Art der Oxidation ist von großer bioenergetischer Bedeutung, da der Phosphorsäurerest, der eine Anhydridbindung bildet, unter Bildung von ATP von 1,3-Diphosphoglycerat auf ADP übertragen werden kann. Das Enzym, das diese Reaktion katalysiert, heißt Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase..

Die Unterklasse der Oxidoreduktasen verdient besondere Berücksichtigung, zu der eine kleine Anzahl äußerst wichtiger Enzyme gehört, die die oxidative Decarboxylierung von Ketosäuren durch den Lipoamidrest katalysieren, der durch eine Amidbindung an den Lysinrest mit dem Apoenzymtransacetylase über die Aminogruppe gebunden ist:

Der Cofaktor dieser Enzyme ist Thiaminpyrophosphat:

Das Transformationsschema, das im aktiven Zentrum des Enzyms unter Beteiligung des reaktiven Carbanions von Thiaminpyrophosphat stattfindet, kann wie folgt dargestellt werden

Das gebildete Dihydrolipoamid wird mit Hilfe von NAD + durch das dritte an der oxidativen Decarboxylierung beteiligte Enzym oxidiert - die Dihydrolipoamid-Dehydrogenase, die die Reaktion katalysiert

Enzyme, die Transformationen unter Beteiligung von molekularem Sauerstoff katalysieren, werden in drei Hauptgruppen unterteilt: Oxidasen, Monooxygenasen und Dioxygenasen. Oxidasen umfassen Enzyme, die Prozesse katalysieren, wodurch О2 zu Н2О2 oder zu zwei Wassermolekülen reduziert wird. Beispiele für Milchenzyme sind Glucoseoxidase und Cytochrom-C-Oxidase, die die Oxidation von Ferrocytochrom C zu Ferricytochrom gemäß der Reaktion katalysieren:

Cytochrom mit Fe (II) + 4H + + O2> 4 Cytochrom mit Fe (III) + 2H2O

Monoxygenasen umfassen Enzyme, die die Oxidation organischer Verbindungen katalysieren, was zum Einschluss eines der Sauerstoffatome des O2-Moleküls in die Moleküle dieser Verbindungen und zur Reduktion des zweiten Sauerstoffatoms zu Wasser führt. Die Gesamtreaktionsgleichung kann wie folgt geschrieben werden

Monooxygenasen umfassen eine wichtige Gruppe von Enzymen, die zusammen als Cytochrom P450 bekannt sind.

Dioxygenasen katalysieren Transformationen, bei denen beide Atome des Sauerstoffmoleküls O2 in das oxidierte Substrat eingebaut werden. Beispielsweise beginnt die Zerstörung von Tryptophan mit der Bildung von Formylkenurenin, das beide Sauerstoffatome des O2-Moleküls enthält. Das Enzym, das diese Reaktion katalysiert, ist ein Hämoprotein namens Tryptophan-2,3-Dioxygenase..

Das Enzym, das die Disproportionierung des freien Radikals НO2 katalysiert, das bei einigen Reaktionen unter Beteiligung von О2 gebildet wird und ein sehr starkes Oxidationsmittel ist, wird als Superoxiddismutase bezeichnet. Es katalysiert die Reaktion

HO2 + HO2> H2O2 + O2

Das Enzym ist ein Metalloprotein und enthält je nach Quelle Cu2 +, Zn2 +, Mn2 + oder Fe2+.

Diese Klasse umfasst Enzyme, die den Transfer von funktionellen Gruppen und molekularen Resten von einer Verbindung zur anderen beschleunigen. Abhängig von der Art der übertragenen Gruppen, Phosphotransferasen, Aminotransferasen, Glycosyltransferasen, Acyltransferasen, Transferasen, die Ein-Kohlenstoff-Reste tragen (Methyltransferasen, Formyltransferasen) usw..

Phosphotransferase. Dies schließt Enzyme ein, die die Transferreaktion von Phosphorsäureresten beschleunigen. Phosphotransferasen umfassen beispielsweise Hexokinase, ein Enzym, das den Transfer von Phosphorsäureresten vom ATP-Molekül auf Glucose beschleunigt (diese Reaktion beginnt normalerweise mit der Umwandlung von Glucose):

Aminotransferase. Diese Enzyme beschleunigen die Reaktion der Aminosäuretransaminierung mit Ketosäuren und sind für die Biosynthese von Aminosäuren sehr wichtig. Sie haben folgende Struktur:

Das Enzym Pyridoxal katalysiert die Transaminierungsreaktion. Infolge einer Reihe von Reaktionen, einschließlich der unverzichtbaren Bildung von Enzym-Substrat-Komplexen, geht Asparaginsäure in Oxalessigsäure und Ketoglutarsäure in Glutaminsäure über. Dies wird durch die folgende zusammenfassende Gleichung ausgedrückt:

Diese Enzyme beschleunigen die Reaktionen der Übertragung von Glycosylresten von den Molekülen von Phosphorestern oder anderen Verbindungen auf die Moleküle von Monosacchariden, Polysacchariden oder anderen Substanzen und liefern hauptsächlich die Reaktionen der Synthese und Zersetzung von Oligo- und Polysacchariden in der Tier- und Pflanzenwelt. Nachfolgend ist die Gleichung für die Reaktion der Zersetzung von Saccharose unter Beteiligung von Saccharose-6-Glucosyltransferase oder Saccharosephosphorylase aufgeführt:

Die Klasse der Hydrolasen umfasst Enzyme, die die Reaktionen der Spaltung (manchmal Synthese) organischer Verbindungen unter Beteiligung von Wasser beschleunigen. Sie sind in folgende Unterklassen unterteilt:

Esterasen katalysieren die Hydrolysereaktionen von Estern und Alkoholen mit organischen und anorganischen Säuren. Die wichtigsten Unterklassen von Esterasen sind Hydrolasen von Carbonsäureestern und Phosphatasen. Der Vertreter der ersten Unterklasse ist Lipase.

Lipase beschleunigt die Hydrolyse von externen, dh Esterbindungen in Triglycerid (Fett) -Molekülen:

Phosphatasen katalysieren die Hydrolyse von Phosphatestern. Besonders verbreitet sind Phosphatasen, die auf Ester von Phosphorsäure und Kohlenhydraten wirken, beispielsweise Glucose-1-phosphatase:

Glycosidasen. Diese Enzyme beschleunigen die Glykosidhydrolysereaktion.

Peptidhydrolasen. Enzyme dieser Unterklasse beschleunigen die Hydrolyse von Peptidbindungen in Proteinen und Peptiden und unter bestimmten Bedingungen auch die Synthese von Peptidbindungen. Die Chemie des Hydrolyseprozesses von Proteinen und Peptiden unter Beteiligung von Peptidhydrolasen kann durch das folgende Schema ausgedrückt werden:

Amidasen beschleunigen die Hydrolyse von Säureamiden. Von diesen spielen Urease, Asparaginase und Glutaminase eine wichtige Rolle bei biochemischen Prozessen im Körper..

Asparaginase und Glutaminase beschleunigen die Hydrolyse von Dicarbonsäureamiden - Asparaginsäure und Glutaminsäure, zum Beispiel:

Hydrolasen umfassen neben Amidasen auch Arginase. Dadurch wird die Aminosäure Arginin zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert:

Die Klasse der Lyasen umfasst Enzyme, die die nicht hydrolytischen Reaktionen der Zersetzung organischer Verbindungen entlang der CC-Bindungen beschleunigen; CN; C - O usw. In diesem Fall werden Doppelbindungen geschlossen und einfache Produkte wie CO2, H2O, NH3 usw. freigesetzt..

Eine der wichtigsten Gruppen von Enzymen in dieser Klasse sind Kohlenstoff-Kohlenstoff-Lyasen (CC-Lyasen). Unter diesen sind Carboxylyasen (Decarboxylasen) und Aldehydlyasen von besonderer Bedeutung..

In der Natur sind Decarboxylasen von Ketosäuren und Aminosäuren weit verbreitet und katalysieren Reaktionen nach den folgenden Schemata:

Ein typischer Vertreter von Aldehydlyasen ist Aldolase, die die reversible Spaltung von Fructose-1,6-diphosphat zu Phosphotriose katalysiert:

Eine weitere wichtige Gruppe von Lyasen sind Kohlenstoff-Sauerstoff-Lyasen (Hydrolasen), die die Hydratations- und Dehydratisierungsreaktionen organischer Verbindungen beschleunigen. Als Vertreter von Hydro-Lyasen präsentieren wir Fumarat-Hydratase:

Ein Beispiel für Kohlenstoff-Stickstoff-Lyase ist Aspartat-Ammoniak-Lyase, die die Reaktion der direkten Desaminierung von Asparaginsäure beschleunigt:

Einige Lyasen beschleunigen nicht nur Zersetzungsreaktionen, sondern auch die Synthese. Beispielsweise wurde L-Serin-Hydro-Lyase aus Hefe isoliert, die Wasser von Serin abspaltet und Schwefelwasserstoff hinzufügt, wodurch eine Aminosäure synthetisiert wird - Cystein.

Diese Enzyme werden Synthasen genannt..

Enzyme dieser kleinen Klasse (etwa 90 einzelne Enzyme) beschleunigen geometrische oder strukturelle Veränderungen innerhalb eines einzelnen Moleküls. Diese Änderungen können in der intramolekularen Übertragung von Wasserstoff-, Phosphat- und Acylgruppen, in einer Änderung der räumlichen Anordnung von Atomgruppen, in der Bewegung von Doppelbindungen usw. bestehen. Die wichtigsten Isomerasen sind Triose-Phthisomerase, Phosphoglycerat-Phosphomutase, Aldosomutarotase und Isopentenyldiphosphat-Isomerase..

Triose-Phthisomerase beschleunigt den Transfer von H-Atomen während der Umwandlung von 3-Phosphoglycerinaldehyd zu Phosphodioxyaceton und umgekehrt:

Phosphoglycerat-Phosphomutase liefert eine ausreichende Umwandlungsrate von 2-Phosphoglycerinsäure zu 3-Phosphoglycerinsäure und umgekehrt:

Mutarose ist ein Vertreter von Stereoisomerasen und beschleunigt die Umwandlung von D-Glucopyranose zu D-Glucopyranose:

Isopentenylpyrophosphat-Isomerase katalysiert die Umwandlung von Isopentylpyrophosphat in Dimethylallylpyrophosphat, die mit der Bewegung der Doppelbindung von der 3. zur 2. Position verbunden ist:

Isopentenylpyrophosphat-Isomerase enthält freie Sulfhydridgruppen, wahrscheinlich in Form eines cis-Radikals in einem Proteinmolekül, und dank ihnen wird die obige Reaktion bereitgestellt, die für die Synthese von Polysioprenoiden und Sterolen von großer Bedeutung ist.

Ligasen umfassen Enzyme, die die Kombination von Molekülen miteinander katalysieren, gekoppelt mit der Hydrolyse der Pyrophosphatbindung im ATP-Molekül oder einem anderen Nukleosidtriphosphat.

Ein Beispiel für die Ligasewirkung ist die Synthese von Pantothensäure aus

AMYLASE. STRUKTUR, FUNKTIONEN

Amylasen (aus lateinischem Amylum - Stärke), Enzyme der Klasse der Hydrolasen, die die Hydrolyse von Stärke, Glykogen und anderen verwandten Oligo- und Polysacchariden katalysieren, Kap. arr. 1.4 Glucosidbindungen (siehe zum Beispiel das Schema in Art. O-Glycosidhydrolasen). Bei der Herstellung von Hefeteig zersetzt Hefe Stärke mit Hilfe von Amylase zu Di- und Trisacchariden, die dann im Leben verwendet werden und dabei Alkohol, Kohlendioxid (CO) bilden₂) und andere Metaboliten, die dem Brot einen bestimmten Geschmack verleihen und den Teig "heben". Dies ist jedoch ein langfristiger Prozess. Daher wird in modernen Technologien Amylase als eine der wichtigen Komponenten eines speziellen Additivs verwendet, das den Fermentationsprozess beschleunigt. Bakterielle Amylase wird in Waschmitteln verwendet, um die in der Wäsche vorhandene Stärke abzubauen.

A. (Molekulargewicht 50.000) ist an der Hydrolyse von Zuckern beteiligt, die drei oder mehr Glucosereste hintereinander enthalten. Die Spaltung von Bindungen kann zwischen beliebigen Glucoseresten auftreten, und die Monosaccharidreste an der Spaltstelle weisen eine Anomerkonfiguration auf. A. wandelt Stärkeamylose in Glucose und Maltose um. Das Amylopektin in Stärke, das 1,6 Bindungen im Molekül enthält, wird nicht vollständig hydrolysiert - es verbleibt ein verzweigtes Polysaccharid, das sogenannte. "Restdextrin". A. besitzt leicht saure Heilige. Ionen Ca 2+ und Cl - aktivieren es. Es ist in allen Geweben von Tieren und Pflanzen sowie in Mikroorganismen vorhanden. Durch katalytische. Enzymaktivitäten aus verschiedenen Quellen unterscheiden sich signifikant voneinander. A. Speichel, Bauchspeicheldrüse und Darmschleimhaut sind an der Verdauung von Nahrungsmitteln beteiligt, A. Leber baut Glykogen ab.

A. (Molekulargewicht 50-200 Tausend) spaltet nacheinander die Maltosereste vom nichtreduzierenden Ende der Polysaccharidkette ab. Unter der Wirkung von A. wird Maltose aus Amylose gebildet, und "restliches Dextrin" wird auch aus Amylopektin gebildet. Enthält A. in Malz.

A. (Exo-1,4-Glucosidase; Molekulargewicht 50-100 Tausend) spaltet nacheinander die terminalen Reste von D-Glucose von den nichtreduzierenden Enden der Polysaccharidketten ab, um D-Glucose zu bilden. Es ist auch in der Lage, die 1,6-Bindung zu spalten, wenn die folgenden Monosaccharide an den Positionen 1 und 4 verbunden sind. In Formen gefunden. Die Bestimmung der Aktivität von A. wird in der Diagnostik verwendet. Zwecke, insbesondere zur Identifizierung von Glykogenose. A. (einschließlich immobilisierter) wird in der Industrie verwendet: A. - zur "Verzuckerung" von Stärke, A. - zur Herstellung von Glucose.

Funktionen. Amylase, ein hydrolytisches Enzym, baut Stärke und Glykogen zu Maltose ab. Amylase wird hauptsächlich in den Speicheldrüsen und in der Bauchspeicheldrüse gebildet, gelangt dann in die Mundhöhle bzw. das Zwölffingerdarmlumen und ist an der Verdauung von Nahrungskohlenhydraten beteiligt. Im Blutserum werden Pankreas- und Speichelamylase-Isozyme isoliert. Organe wie Eierstöcke, Eileiter, Dünn- und Dickdarm und Leber weisen ebenfalls eine signifikant geringere Amylaseaktivität auf. Das Enzym wird von den Nieren ausgeschieden. Daher führt eine Erhöhung der Serumamylaseaktivität zu einer Erhöhung der Amylaseaktivität im Urin. Amylase kann mit Immunglobulinen und anderen Plasmaproteinen große Komplexe bilden, daher passiert sie nicht die Nierenglomeruli, daher steigt ihr Gehalt im Serum, und im Urin wird eine normale Amylaseaktivität beobachtet.

Speichel enthält eine signifikante Menge an Amylase, einem Enzym, das an der Verdauung von Kohlenhydraten beteiligt ist, sowie Enzyme, die Proteine ​​abbauen. Alle von ihnen sind nur bei einer alkalischen oder neutralen Reaktion des Mediums aktiv. Daher stoppt saurer Magensaft ihre Wirkung. Ihre Wirkung im Magen hält jedoch noch einige Zeit an, da der Nahrungsklumpen nicht sofort mit Magensaft gesättigt ist..

Speichel hat bakterizide (keimtötende) Eigenschaften. Es verhindert die Entwicklung von Zahnkaries aufgrund des Vorhandenseins des Enzyms Lysozym. Beim Menschen ist Speichelfluss auch mit der Sprachfunktion verbunden: Speichel befeuchtet die Mundschleimhaut während des Sprechens (es wurde festgestellt, dass Speichelfluss sogar mit dem Schreiben einhergeht). Tagsüber werden 0,5 l bis 2 l Speichel ausgeschieden.

1.3 SPEZIFITÄT VON AMYLASE

Enzyme sind sehr spezifisch. Diese Spezifität beruht auf der speziellen Form des Enzymmoleküls, die genau der Form des Substratmoleküls entspricht. Diese Hypothese wird als "Schlüssel und Schloss" -Hypothese bezeichnet: Sie vergleicht das Substrat mit einem Schlüssel, der genau zum Schloss passt, d. H. zum Enzym. Auf der Grundlage dieser Hypothese schlug Koshland bereits 1959 eine neue Interpretation der Hypothese „Schlüssel und Schloss“ vor. Er kommt zu dem Schluss, dass die aktiven Zentren von Enzymen flexibel sind. Nach dieser Annahme bewirkt das Substrat in Kombination mit dem Enzym Veränderungen in dessen Struktur. Eine geeignete Analogie ist in diesem Fall ein Handschuh, der beim Anlegen seine Form entsprechend ändert. Amylasen unterschiedlicher Herkunft haben viele gemeinsame Eigenschaften: Sie lösen sich gut in Wasser oder in stark verdünnten Salzlösungen. Konzentriertere Salzlösungen (zum Beispiel 20-30% ige Ammoniumsulfatlösungen) verursachen eine Ausfällung dieser Enzyme. Amylasen lösen sich leicht in verdünnten Lösungen von Ethylalkohol, fallen jedoch aus, wenn ihre Konzentration im Medium 60% überschreitet. Das Amylase-Protein hat leicht saure Eigenschaften; Der isoelektrische Punkt von Enzymen reicht von pH 4,2 bis 5,7. Das Molekulargewicht von Malzamylase beträgt 60.000, Amylasen von mikroskopisch kleinen Pilzen - 45.000-50.000. Viele der Amylasen werden entweder in hochgereinigter oder kristalliner Form erhalten. Calciumionen wirken stabilisierend auf die Amylase. Dies wurde zuerst von Wollerstein entdeckt und dann von Nakamura bestätigt. Gegenwärtig wurde dieses Phänomen für fast alle Amylasen beobachtet. Theoretisch ist diese Frage in Bezug auf die industrielle Hydrolyse von Stärke jedoch noch nicht entwickelt. Hydrolyse von Stärke durch Amylasen:

Amylase wirkt auf -1,4-glycosidische Bindungen, spaltet Amylose innerhalb ihrer Kette und führt zur Bildung von niedermolekularen Hydrolyseprodukten - normalen Dextrinen mit hoher Geschwindigkeit. Ihre weitere Hydrolyse ergibt Maltose, Maltotriose und Glucose. Es wurde gefunden, dass die Spaltung von -1,4-Glucosidbindungen in Amylose zufällig ist und dem Gesetz der statistischen Verteilung der Reaktionsprodukte folgt. Die Aufspaltung kleinerer Fraktionen im letzten Stadium der Amylose ist nicht mehr zufällig - die Wirkung des Enzyms ist nur auf bestimmte -1,4-glycosidische Bindungen gerichtet. Letztendlich wandelt Amylase Amylose in Maltose und Glucose um, obwohl einige unbedeutende Unterschiede in der Dynamik der Hydrolyse dieses Substrats durch diese Enzyme festgestellt werden..

Bendetskiy, Yarovenko, bewertete die Wirkung (Multiplizität des Angriffs) der Bac-Amylase durch die Änderung der Viskosität und die Verringerung der Fähigkeit von Stärkehydrolysaten. Subtilis auf löslicher Stärke. Die Autoren beobachteten einen signifikanten Unterschied in der Viskosität der Reduktionsfähigkeit während der sauren und enzymatischen Hydrolyse von Stärke. Dies führte zu der Schlussfolgerung, dass während der Säurehydrolyse der Abbau von Stärke erfolgt

Amylasen sind spezifisch für verschiedene Arten von Organismen. Ihre physiologische Rolle besteht darin, die Reserven von Polysacchariden in Zellen zu mobilisieren (zum Beispiel während der Samenkeimung). Ihre Bedeutung für den Verdauungsprozess ist groß: Amylasen sind im Speichel und Pankreassaft von Menschen und Tieren enthalten. Somit baut Amylase Glykogen und Stärke zu Glucose ab und spielt eine wichtige Rolle im intrazellulären Metabolismus von Glykogen. Mikroorganismen verbrauchen Stärke und setzen Amylase im Medium frei.

Die Bestimmung der Amylaseaktivität in Blutserum und Urin wird zur Diagnose von Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse, der Leber, der Nieren, der Speicheldrüsen sowie zur Diagnose der Glykogenose verwendet.

1.4 WIRKUNG VON INHIBITOREN UND AKTIVATOREN AUF DIE AMYLASE-AKTIVITÄT

Die Wirkung der meisten Enzyme hängt von der Anwesenheit einer Reihe von Substanzen ab, die zur Inaktivierung von Enzymen führen. Diese Substanzen werden als Inhibitoren bezeichnet.

Der Lebensprozess basiert auf dem Stoffwechsel, dessen Bestandteile zahlreiche durch Enzyme katalysierte biochemische Reaktionen sind. Eine Vergiftung (Hemmung) eines Enzyms kann tiefgreifende und manchmal tödliche Auswirkungen auf den gesamten Körper haben. Die Untersuchung von Enzyminhibitoren ist für die Pharmakologie und Toxikologie von großer grundlegender Bedeutung. Es findet auch direkte praktische Anwendung, auch in militärischen Angelegenheiten. Somit sind Nervengase spezifische Enzyminhibitoren. Mit Enzyminhibitoren verwandte Verbindungen werden zunehmend als Insektizide eingesetzt. In der praktischen Medizin werden Amylasehemmer erfolgreich als Arzneimittel zur Behandlung von Krankheiten eingesetzt, die mit einer erhöhten Aktivität dieser Enzyme verbunden sind - Diabetes, Karies, Fettleibigkeit usw..

Rein akademisch gesehen werden spezifische Inhibitoren als wirksame Instrumente zur Untersuchung des Wirkungsmechanismus von Enzymen und der Struktur ihres aktiven Zentrums eingesetzt..

Natürliche Inhibitoren unterscheiden sich in einigen Besonderheiten: Sie wirken in extrem geringen Konzentrationen (von 10 -6 bis 10 -12 M), sind normalerweise irreversibel usw. Diese Inhibitoren wirken in der Natur häufig als Regulatoren von Interspeziesbeziehungen. Somit ist bekannt, dass Inhibitoren von Amylasen aus gekeimten Getreidekörnern für Insekten und Säugetiere toxisch sind. Kürzlich wurden Amylaseinhibitoren unter den sogenannten "Pathogen-vermittelten" Proteinen (PR-Proteinen) gefunden, die an der Pflanzenabwehr gegen Pathogene beteiligt sind.

Inhibitoren werden entweder als reversibel oder irreversibel klassifiziert. Irreversible Inhibitoren binden oder zerstören die funktionellen Gruppen des Enzymmoleküls, die für die Manifestation seiner katalytischen Aktivität erforderlich sind, während die Aktivität des Enzyms nicht wiederhergestellt wird, selbst wenn der Inhibitor in irgendeiner Weise entfernt wird. Irreversible Inhibitoren sind Cyanide, die auf eine Reihe von Redoxenzymen wirken, die Metalle als Cofaktoren enthalten. Inhibitoren vom Cyanid-Typ können mit Metallen stabile Komplexe bilden und somit Enzyme inaktivieren.

Häufiger gibt es jedoch eine reversible Hemmung, die einer quantitativen Untersuchung auf der Grundlage der Michaelis-Menten-Gleichung zugänglich ist. Die reversible Hemmung wird wiederum in kompetitive und nicht kompetitive unterteilt, je nachdem, ob es möglich oder nicht möglich ist, die Hemmung der enzymatischen Reaktion durch Erhöhen der Konzentration des Substrats zu überwinden.

Eine kompetitive Hemmung kann durch Substanzen verursacht werden, die eine ähnliche Struktur wie das Substrat aufweisen, sich jedoch geringfügig von der Struktur des echten Substrats unterscheiden. Diese Hemmung basiert auf der Bindung des Inhibitors an das Substratbindungszentrum (aktiv). Ein klassisches Beispiel für diese Art der Hemmung ist die Hemmung der Succinatdehydrogenase (SDH) durch Malonsäure. Dieses Enzym katalysiert die Oxidation durch Dehydrierung von Bernsteinsäure (Succinat) zu Fumarsäure:

Wenn dem Medium Malonat (Inhibitor) zugesetzt wird, interagiert es aufgrund seiner strukturellen Ähnlichkeit mit dem echten Substratsuccinat (das Vorhandensein von zwei der gleichen ionisierten Carboxylgruppen) mit dem aktiven Zentrum unter Bildung eines Enzym-Inhibitor-Komplexes, schließt jedoch die Übertragung eines Wasserstoffatoms vollständig aus Malonata. Die Strukturen des Substrats (Succinat) und des Inhibitors (Malonat) sind noch etwas unterschiedlich. Daher konkurrieren sie um die Bindung mit dem aktiven Zentrum, und der Grad der Hemmung wird durch das Verhältnis der Konzentrationen von Malonat und Succinat und nicht durch die absolute Konzentration des Inhibitors bestimmt. Somit kann der Inhibitor reversibel an das Enzym binden, um einen Enzym-Inhibitor-Komplex zu bilden. Diese Art der Hemmung wird manchmal als Hemmung des metabolischen Antagonismus bezeichnet..

In der allgemeinen Form kann die Reaktion der Wechselwirkung eines Inhibitors mit einem Enzym durch die folgende Gleichung dargestellt werden:

Der resultierende Komplex, der als enzymhemmender Komplex EI bezeichnet wird, zersetzt sich im Gegensatz zum Enzym-Substrat-Komplex ES nicht unter Bildung von Reaktionsprodukten. Die Dissoziationskonstante des EI-Komplexes oder die Hemmkonstante K._ich, kann nach der Michaelis-Menten-Theorie als das Verhältnis der Konstanten der Rückwärts- und Vorwärtsreaktionen definiert werden:

jene. Die Hemmkonstante ist direkt proportional zum Produkt aus Enzym- und Inhibitorkonzentration und umgekehrt proportional zur Konzentration des EI-Komplexes.

Die kompetitive Hemmungsmethode ist in der medizinischen Praxis weit verbreitet. Es ist beispielsweise bekannt, dass Sulfadrogen zur Behandlung bestimmter durch Bakterien verursachter Infektionskrankheiten eingesetzt werden. Es stellte sich heraus, dass diese Arzneimittel eine strukturelle Ähnlichkeit mit para-Aminobenzoesäure aufweisen, mit der die Bakterienzelle Folsäure synthetisiert, die ein wesentlicher Bestandteil bakterieller Enzyme ist..

Feige. 1 Wirkung eines kompetitiven Inhibitors (Schema nach V. L. Kretovich). E - Enzym; S - Substrat; R.₁ und P₂ - Reaktionsprodukte; I - Inhibitor.

Aufgrund dieser strukturellen Ähnlichkeit blockiert Sulfonamid die Wirkung des Enzyms, indem es para-Aminobenzoesäure aus dem Komplex durch das Enzym verdrängt, das Folsäure synthetisiert, was zur Hemmung des Bakterienwachstums führt.

Einige Analoga von Vitamin B.₆ und Folsäure, insbesondere Desoxypyridoxin und Aminopterin, wirken als kompetitive, sogenannte Coenzym-Inhibitoren (oder Antivitamine), die viele biologische Prozesse im Körper hemmen, die in der Pathologie intensiv auftreten. Die Verwendung solcher Analoga in der medizinischen Praxis (insbesondere in der Dermatologie und Onkologie) basiert auf der kompetitiven Verdrängung von Coenzymen aus den Substratbindungszentren der wichtigsten Stoffwechselenzyme.

Die nichtkompetitive Hemmung wird durch Substanzen verursacht, die keine strukturelle Ähnlichkeit mit Substraten aufweisen und häufig nicht an das aktive Zentrum, sondern an eine andere Stelle im Enzymmolekül binden. Der Grad der Hemmung wird in vielen Fällen durch die Dauer der Wirkung des Inhibitors auf das Enzym bestimmt. Bei dieser Art der Hemmung wird das Enzym aufgrund der Bildung einer stabilen kovalenten Bindung häufig vollständig inaktiviert, und dann wird die Hemmung irreversibel. Ein Beispiel für eine irreversible Hemmung ist die Wirkung von Iodacetat, DPP sowie Diethyl-n-nitrophenylphosphat und Blausäuresalzen. Diese Aktion besteht in der Bindung und Abschaltung von funktionellen Gruppen oder Metallionen und dem Enzymmolekül.

Es ist zu beachten, dass eine nichtkompetitive Hemmung auch reversibel und irreversibel sein kann, da zwischen dem Substrat und dem Inhibitor keine Konkurrenz um das aktive Zentrum besteht. Beispiele für eine irreversible Hemmung sind früher angegeben. Im Falle einer reversiblen nichtkompetitiven Hemmung binden Substrat S und Inhibitor I an verschiedene Zentren, daher wird es möglich, sowohl den EI-Komplex als auch den ternären EIS-Komplex zu bilden; Letzteres kann mit der Freisetzung des Produkts zerfallen, jedoch mit einer geringeren Geschwindigkeit als der ES-Komplex.

Diese Art der nicht kompetitiven Hemmung wird am häufigsten bei Enzymen beobachtet, die Umwandlungen von mehr als einem Substrat katalysieren, wenn die Bindung des Inhibitors die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum nicht blockiert. In diesem Fall verbindet sich der Inhibitor sowohl mit dem freien Enzym als auch mit dem ES-Komplex.

Darüber hinaus ist die sogenannte nichtkompetitive Hemmung bekannt, wenn der Inhibitor auch im nichtkatalytischen Zentrum an das Enzym bindet, jedoch nicht mit dem freien Enzym, sondern nur mit dem ES-Komplex in Form eines ternären Komplexes.

Um die Frage nach der Art der Hemmung zu klären, verwenden Sie die Michaelis-Menten-, Lineweaver-Burke-Gleichungen oder andere, zum Beispiel die Edie-Hofsti-Gleichung:

und die entsprechenden Graphen in linearen Koordinaten.

Feige. 2. Diagramme der Abhängigkeit der Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion von der Konzentration des Substrats in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors.

a - in Koordinaten v von [S]; b - in Koordinaten 1 / v von 1 / [S]; V._maxund V._ich - maximale Reaktionsgeschwindigkeiten; ZU_m und K._mi - Michael ist konstant in Abwesenheit (1) bzw. in Gegenwart (2) des Inhibitors.

Feige. 3. Diagramme der Abhängigkeit der Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion von der Konzentration des Substrats in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors.

Bei einer kompetitiven Art der Hemmung erhöht der Inhibitor den K-Wert_m, ohne die Höchstgeschwindigkeit V zu beeinflussen_max. Dies bedeutet, dass bei einer ausreichend hohen Konzentration des Substrats [S] der Inhibitor durch die Substratmoleküle aus dem EI-Komplex verdrängt wird. Bei nicht kompetitiver Hemmung (Abb. 4.22) verringert der Inhibitor die maximale Rate. Wenn in diesem Fall der Wert von K._m nimmt nicht ab, dann spricht man von einer völlig nicht kompetitiven Hemmung. Eine ähnliche Art der Hemmung findet während der Bildung inaktiver, schwer zu dissoziierender EI- und / oder EIS-Komplexe statt. Oft wird jedoch eine gemischte Art der Hemmung beobachtet, die manchmal als teilweise nicht kompetitive oder reversible nicht kompetitive Hemmung (siehe oben) bezeichnet wird und bei der eine Abnahme von V auftritt_max kombiniert mit einer gleichzeitigen Erhöhung der K-Werte_m. Dies bedeutet, dass der EI-Komplex eine Teilaktivität beibehält, d.h. die Fähigkeit, einen intermediären ternären Komplex EIS zu bilden, bei dem das Substrat eine verzögerte katalytische Umwandlung erfährt. In seltenen Fällen kann der Grad der Hemmung der Enzymaktivität mit zunehmender Substratkonzentration zunehmen. Für diese Art der Hemmung wurde, wie bereits erwähnt, der eher ungenaue Begriff "nicht wettbewerbsfähige Hemmung" vorgeschlagen. Einer der Mechanismen einer solchen Hemmung beruht auf der Möglichkeit, den Inhibitor mit dem ES-Komplex zu kombinieren, um einen inaktiven oder langsam reagierenden ternären EIS-Komplex zu bilden.

Amylase

Eine Blutuntersuchung hilft, viele pathologische Prozesse im Körper zu identifizieren. Aufgrund der Pathologie des Verdauungssystems ist eine biochemische Blutuntersuchung sehr informativ.

Amylase ist einer der wichtigsten Indikatoren der Biochemie. Es ist der Hauptmarker für den Zustand der Bauchspeicheldrüse. Seine Abweichungen von der Norm weisen immer auf das Vorhandensein einer Pathologie des Körpers hin..

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest?

Amylase ist ein Enzym, das am Verdauungsprozess beteiligt ist.

Es gibt 2 Arten von Amylase:

• Alpha-Amylase. Seine Produktion erfolgt in der Bauchspeicheldrüse (in größerem Umfang) und in den Speicheldrüsen;
• Pankreas-Amylase ist ein Bestandteil der Alpha-Amylase, die ausschließlich von der Bauchspeicheldrüse produziert wird und aktiv am Verdauungsprozess im Zwölffingerdarm beteiligt ist.

Amylase wird von den Drüsenzellen der Bauchspeicheldrüse produziert und ist Teil des Pankreassafts.

Das Enzym Amylase ist für den menschlichen Körper von großer Bedeutung.

Alpha-Amylase im Blut hat folgende Funktionen:

• Abbau von Stärke während der Verdauung von Lebensmitteln. Dieser Prozess beginnt bereits im Mund, da Amylase im Speichel vorhanden ist. Die Stärke wird in einfachere Substanzen umgewandelt, die Oligosaccharide genannt werden.
• Aufnahme von Kohlenhydraten im Körper;
• Der Abbau von Glykogen in Glukose, die der Hauptenergiespeicher ist. Sie versorgt alle Zellen und Organe mit der für ihr Leben notwendigen Energie..

Das Enzym Amylase ist sehr wichtig für das reibungslose Funktionieren des Verdauungssystems. Daher wird die Untersuchung seines Spiegels am häufigsten verschrieben, wenn der Verdacht auf Krankheiten und Störungen des Verdauungstrakts besteht.

In Abwesenheit einer Pathologie sollte Amylase nur im Darm gefunden werden. Wenn jedoch verschiedene Krankheiten auftreten, gelangt es in den Blutkreislauf..

Indikationen zur Analyse

Amylase ist ein Indikator für die Entwicklung entzündlicher und endokriner Erkrankungen beim Menschen. Die Hauptindikationen für eine Blutuntersuchung auf Amylase sind:

• Verdacht auf akute Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse). Die Analyse wird durchgeführt, wenn solche Symptome vorliegen:
  • Übelkeit;
  • Erbrechen;
  • Häufige lose Stühle;
  • Bauchschmerzen, oft Gürtel;
  • Allgemeine Schwäche.
• Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis. Beschwerden wie im akuten Krankheitsverlauf;
• Hepatitis (Entzündung des Leberparenchyms). Anzeichen der Krankheit:
  • Ziehschmerzen im rechten Hypochondrium;
  • Hepatomegalie (Lebervergrößerung);
  • Bitterkeit im Mund;
  • Übelkeit;
  • Die Schwäche.

• Der Verdacht auf die Entwicklung von Diabetes mellitus kann ebenfalls ein Hinweis auf diese Studie sein. Dies ist eine endokrine Pathologie der Bauchspeicheldrüse, die sich manifestiert:
  • Intensiver Durst;
  • Polyurie (Abgabe großer Urinmengen);
  • Trockene Haut und Schleimhäute;
  • Juckende Haut;
  • In schweren Fällen kommt es zu Bewusstlosigkeit und Koma.
• Gutartige und bösartige Tumoren der Bauchspeicheldrüse. Ihre Symptomatik kann variiert werden. Der maligne Prozess kann lange Zeit asymptomatisch sein. Daher ist es beim Erkennen von Beschwerden dieses Körpers unbedingt erforderlich, den Amylasespiegel zu bestimmen.
• Parotitis - Entzündung der Speicheldrüsen mit ihrer Blockade;
• Zysten in der Bauchspeicheldrüse.

Vorbereitung für die Forschung

Zur Bestimmung des Amylasespiegels wird ein biochemischer Bluttest verschrieben. Damit das Ergebnis zuverlässig ist, müssen Sie es richtig vorbereiten.

Experten geben verschiedene Empfehlungen zur Vorbereitung der Abgabe einer Analyse für Alpha-Amylase, die sorgfältig beachtet werden sollten:

• Einige Tage vor der Studie müssen Sie auf fetthaltige, frittierte und würzige Lebensmittel verzichten.
• Am Vorabend der Blutentnahme sollten Sie aufhören, Tee und Kaffee zu trinken. Es wird empfohlen, an diesem Tag nur sauberes, nicht kohlensäurehaltiges Wasser zu trinken.
• Wenn der Patient Medikamente einnimmt, muss er sich zum Zeitpunkt des Labortests mit dem Arzt über die Möglichkeit einer Unterbrechung der Behandlung beraten.

• Geben Sie den Sport pro Tag auf, da übermäßige körperliche Aktivität die Indikatoren verzerrt.
• Vermeiden Sie Stress und emotionalen Stress.
• Hören Sie einen Tag vor der Analyse auf, alkoholische Getränke zu trinken.
• Am Morgen des Tages der Blutspende kann man nicht essen, da die Studie auf nüchternen Magen durchgeführt wird. Es ist nur erlaubt, eine kleine Menge Wasser (nicht mehr als 200 Milliliter) zu trinken.

Empfehlungen für eine Blutuntersuchung:

• Bereiten Sie die Einstichstelle vor (Blutentnahme). Dies ist in der Regel die Ellbogenbeugung des Arms. Wenn Sie Ihre Hand von Kleidung befreien müssen;
• Legen Sie ein venöses Tourniquet auf den Unterarm und bitten Sie den Patienten, mit der Faust zu "arbeiten".
• Behandeln Sie die Haut mit einer antiseptischen Lösung (medizinischer Alkohol);
• Führen Sie die Nadel ein und ziehen Sie die erforderliche Menge Blut in das Reagenzglas oder die Spritze.
• Tragen Sie am Ende der Manipulation einen mit Alkohol angefeuchteten Wattebausch auf die Wunde auf, beugen Sie den Arm am Ellbogengelenk und bleiben Sie 10 Minuten in dieser Position. Es ist notwendig, die Blutung zu stoppen..

Das dem Patienten entnommene Blut wird ins Labor geschickt. Dort werden Kohlenhydrate zugesetzt und der Zeitpunkt ihres Abbaus bestimmt. Basierend auf diesem Indikator wird das Ergebnis entschlüsselt..

Es ist zu beachten, dass nur ein Arzt das Ergebnis unter Berücksichtigung aller Faktoren entschlüsseln kann.

Amylase-Rate im Blut

Es ist zu beachten, dass es üblich ist, zwei Arten dieses Enzyms im Blut zu isolieren. Es ist Pankreas und Alpha-Amylase. Dementsprechend sind ihre Normen unterschiedlich. In jedem Labor können sich die Indikatoren geringfügig unterscheiden, da unterschiedliche Reagenzien verwendet werden. Daher enthält das Ergebnisformular eine Spalte, in der die Grenzen der Norm für dieses Labor angegeben sind. Es gibt jedoch allgemein anerkannte Leistungsstandards, die auf Daten eines unabhängigen Labors basieren..

Normtabelle für Alpha-Amylase (Gesamtamylase im Blut) bei Erwachsenen und Kindern:

Die Normen der Pankreas-Amylase, die Teil der Alpha-Amylase ist, sind in der Tabelle dargestellt:

Gründe für Abweichungen

Eine Abweichung von der Norm sowohl nach oben als auch nach unten ist ein Zeichen für den Beginn oder den längeren Verlauf bestimmter Krankheiten, insbesondere des Magen-Darm-Trakts..

Alpha-Amylase erhöht

Ein Anstieg der Bauchspeicheldrüse und der Alpha-Amylase kann unter folgenden Bedingungen auftreten:

• Akute und chronische Pankreatitis. In diesem Fall produzieren die Zellen des Organs Amylase in einer größeren Menge als notwendig;
• Tumor- und zystische Veränderungen im Gewebe des Organs sowie das Vorhandensein von Steinen in den Gallenblasengängen. In diesem Fall tritt eine sekundäre Entzündung auf, die eine erhöhte Amylase-Produktion fördert. Die Anzeigen steigen auf 200 U / l.
• Diabetes mellitus. Diese Krankheit ist durch einen gestörten Kohlenhydratstoffwechsel gekennzeichnet. In diesem Fall wird ein Teil der Amylase an das Blut gesendet und erfüllt nicht ihre direkten Aufgaben, dh sie ist nicht am Abbau von Kohlenhydraten beteiligt.
• Peritonitis ist eine Entzündung des Peritoneums. Dieser Prozess fördert die Ausbreitung von Entzündungen auf alle Organe der Bauchhöhle, einschließlich der Bauchspeicheldrüse;
• Mumps ist eine Entzündung der Speicheldrüsen. Es trägt zu einer leichten Leistungssteigerung bei;

• Nierenversagen Wie Sie wissen, verlässt Amylase den menschlichen Körper über die Nieren. Wenn jedoch ihre Funktion gestört ist, wird dieses Enzym nicht vollständig aus dem Blut entfernt, was zu einer Erhöhung seiner Indikatoren führt.
• Eileiterschwangerschaft;
• Abdominaltrauma;
• Alkoholmissbrauch kann auch zu höheren Raten führen;
• Essen "der falschen" Lebensmittel, dh fettige, geräucherte, gebratene, salzige Lebensmittel in großen Mengen.

Verminderter Amylasegehalt

Die Gründe für die Abnahme der Alpha-Amylase im Blut können sein:

• Pankreasnekrose - Tod eines bedeutenden Teils der Bauchspeicheldrüse;
• Akute oder chronische Hepatitis. Dieser Zustand führt zu einer Verletzung von Stoffwechselprozessen, einschließlich Kohlenhydraten. In diesem Fall reduziert die Bauchspeicheldrüse im Laufe der Zeit die Menge der produzierten Enzyme;
• Leberzirrhose;
• Tumorprozess in der Bauchspeicheldrüse. Dies schließt nur solche Tumoren (bösartig) ein, die zu Veränderungen im Organgewebe führen. In diesem Fall können die veränderten Gewebe das Enzym nicht produzieren;
• Resektion (Entfernung) eines großen Teils der Bauchspeicheldrüse.

Amylase und Pankreatitis

Wie Sie wissen, ist Amylase ein Marker für Pankreaserkrankungen bzw. Pankreatitis. Es ist jedoch zu beachten, dass jede Entzündung des Magen-Darm-Trakts die Ursache für einen leichten Anstieg der Indikatoren sein kann..

Falls die Indikatoren für Pankreas-Amylase 6- bis 10-mal höher als normal sind, deutet dies auf die Entwicklung einer schweren Entzündung im Organ hin. Das heißt, bei Vorhandensein geeigneter Symptome wird eine akute Pankreatitis diagnostiziert oder eine Verschlimmerung eines chronischen Prozesses.

Es sollte auch beachtet werden, dass bei einem langen Verlauf einer chronischen Pankreatitis während einer Exazerbation die Indikatoren leicht ansteigen können. Dies ist auf die Anpassung des Körpers zurückzuführen.

In den ersten Stunden nach Ausbruch der Krankheit wird ein signifikanter Anstieg der Alpha-Amylase festgestellt. Nach 48 - 72 Stunden ist der Pegel wieder normal.

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